دروس مادة العلوم للفصل الاول شعبة علوم تجريبية سنة ثالثة ثانوي

‫ﻓﻴﻨﻴل ﺍﻻﻨﻴﻥ‬‫‪Phe‬‬ ‫ﺘﻴﺭﻭﺯﻴﻥ‬‫‪Tyr‬‬ ‫ﺘﺭﻴﺒﺘﻭﻓﺎﻥ‬‫‪Try‬‬ ‫ﺤﻤﺽ‬‫ﺍﻷﺴﺒﺎﺭﺘﻴﻙ ‪Asp‬‬‫‪Glu‬‬ ‫ﺤﻤﺽ‬ ‫ﺍﻟﻐﻠﻭﺘﺎﻤﻴﻙ‬ ‫ﻟﻴﺯﻴﻥ‬‫‪Lys‬‬‫ﺃﺭﺠﻨﻴﻥ ‪Arg‬‬ ‫ﻫﻴﺴﺘﻴﺩﻴﻥ‬‫‪His‬‬ ‫ﺃﺴﺒﺎﺭﺠﻴﻥ‬‫‪Asn‬‬‫ﻏﻠﻭﺘﺎﻤﻴﻥ ‪Gln‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ‪2‬‬

‫‪ 1‬ـ ﻗﺎﺭﻥ ﺒﻴﻥ ﺼﻴﻎ ﻫﺫﻩ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﻥ ﺤﻴﺙ ﺍﻟﻭﻅﺎﺌﻑ ﺍﻟﻤﻤﻴﺯﺓ ﻭﺍﻟﻤﺸﺘﺭﻜﺔ ﺒﻴﻨﻬـﺎ ﻭﺍﺴـﺘﻨﺘﺞ‬ ‫ﺼﻴﻐﺔ ﻋﺎﻤﺔ ﻟﻠﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ‪.‬‬‫‪ 2‬ـ ﺼﻨﻑ ﻫﺫﻩ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﻭﻀﺤﺎ ﺍﻷﺴﺎﺱ ﺍﻟﺫﻱ ﺍﻋﺘﻤﺩﺕ ﻋﻠﻴﻬﺎ ﻓﻲ ﺘﺼﻨﻴﻔﻙ ‪ ،‬ﻤـﻊ ﺘﻘـﺩﻴﻡ‬ ‫ﺒﻌﺽ ﺍﻷﻤﺜﻠﺔ ‪.‬‬ ‫◄ﺃﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ‪:‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﺍﻟﻤﻘﺎﺭﻨﺔ ‪:‬‬ ‫ﺘﺘﻜﻭﻥ ﺠﺯﻴﺌﺎﺕ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺠﻤﻴﻌﻬﺎ ﻤﻥ ﺠﺯﺌﻴﻥ ‪:‬‬ ‫ـ ﺠﺯﺀ ﺜﺎﺒﺕ ‪:‬ﻤﺸﺘﺭﻙ ﺒﻴﻥ ﺠﻤﻴﻊ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻴﺤﺘﻭﻱ ﻋﻠﻰ ﻭﻅﻴﻔﺘﻴﻥ ﻫﻤﺎ ‪:‬‬ ‫* ﻭﻅﻴﻔﺔ ﻜﺭﺒﻭﻜﺴﻴﻠﻴﺔ ‪– COOH :‬‬ ‫* ﻭﻅﻴﻔﺔ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ‪- NH2 :‬‬ ‫ﺘﺭﺘﺒﻁ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﺘﻴﻥ ﻋﻠﻰ ﻤﺴﺘﻭﻯ ﺍﻟﻜﺭﺒﻭﻥ ﺍﻟﻤﺭﻜﺯﻱ ‪. D‬‬ ‫ـ ﺠﺯﺀ ﻤﺘﻐﻴﺭﻤﻥ ﺤﻤﺽ ﺃﻤﻴﻨﻲ ﺇﻟﻰ ﺁﺨﺭ‪ :‬ﺃﻱ ﺨﺎﺹ‬ ‫ﺒﻜل ﺤﻤﺽ ﺃﻤﻴﻨﻲ ﻴﺩﻋﻰ ﺍﻟﺠﺫﺭ ﺍﻷﻟﻜﻴﻠﻲ ﻭ ﻴﺭﻤﺯ ﻟﻪ ﺒﺎﻟﺤﺭﻑ )‪(R) ( R‬‬ ‫*ﺍﻟﺼﻴﻐﺔ ﺍﻟﻌﺎﻤﺔ ﻟﻠﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ‪:‬‬ ‫ﺠﺫﺭ ﺃﻟﻜﻴﻠﻲ‬‫ﻭﻅﻴﻔﺔ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ‬ ‫ﻭﻅﻴﻔﺔ ﻜﺭﺒﻭﻜﺴﻴﻠﻴﺔ‬ ‫‪ 2‬ـ ﺘﺼﻨﻴﻑ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ‪:‬‬‫ﻴﺩﺨل ﻓﻲ ﺘﺭﻜﻴﺏ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ‪ 20‬ﻨﻭﻉ ﻤﻥ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻭﺘﺼﻨﻑ ﻫﺫﻩ ﺍﻷﺤﻤـﺎﺽ ﺤـﺴﺏ ﺍﻟﺠـﺫﺭ‬ ‫ﺍﻷﻟﻜﻴﻠﻲ )ﺍﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﺍﻟﺠﺎﻨﺒﻴﺔ ( ﺇﻟﻰ ‪:‬‬

‫* ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﻌﺘﺩﻟﺔ ‪ :‬ﻭﺤﻴﺩﺓ ﺍﻷﻤﻴﻥ ﻭ ﻭﺤﻴﺩﺓ ﺍﻟﺤﻤﺽ ﻤﺜل ﺍﻟﺴﻴﺭﻴﻥ ﻭ ﺍﻟﻐﻠﻴﺴﻴﻥ‬‫ﺍﻟﻐﻠﻴﺴﻴﻥ‬ ‫ﺍﻟﺴﻴﺭﻴﻥ‬‫* ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﺤﻤﻀﻴﺔ ‪ :‬ﺜﻨﺎﺌﻴﺔ ﺍﻟﺤﻤﺽ ﻭ ﻭﺤﻴﺩﺓ ﺍﻷﻤـﻴﻥ ﻤﺜـل ﺤﻤـﺽ ﺍﻷﺴـﺒﺎﺭﺘﻴﻙ ﻭ ﺤﻤـﺽ‬ ‫ﺍﻟﻐﻠﻭﺘﺎﻤﻴﻙ‬‫ﺤﻤﺽ ﺍﻟﻐﻠﻭﺘﺎﻤﻴﻙ‬ ‫ﺤﻤﺽ ﺍﻷﺴﺒﺎﺭﺘﻴﻙ‬‫* ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﻗﺎﻋﺩﻴﺔ ‪ :‬ﺜﻨﺎﺌﻴﺔ ﺍﻷﻤﻴﻥ ﻭ ﻭﺤﻴﺩﺓ ﺍﻟﺤﻤﺽ ﻤﺜل ﺍﻟﻠﻴﺯﻴﻥ ﻭ ﺍﻷﺭﺠﻨﻴﻥ‬‫ﺍﻟﻠﻴﺯﻴﻥ‬ ‫ﺍﻷﺭﺠﻴﻨﻴﻥ‬

‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 3‬‬‫ﺇﻥ ﺍﺤﺘﻭﺍﺀ ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﻋﻠﻰ ﻭﻅﺎﺌﻑ ﻜﺭﺒﻭﻜﺴﻴﻠﻴﺔ ﻭ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﺘﻤﻜﻨﻪ ﻤﻥ ﺘﻐﻴﻴﺭ ﺴﻠﻭﻜﻪ ﺤﺴﺏ ﺘﻐﻴﺭﺍﺕ‬ ‫ﺩﺭﺠﺔ ﺤﻤﻭﻀﺔ ﺍﻟﻭﺴﻁ ) ‪ ( pH‬ﻭ ﻟﺩﺭﺍﺴﺔ ﻫﺫﺍ ﺍﻟﺴﻠﻭﻙ ﻨﻨﺠﺯ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ ﺍﻟﺘﺎﻟﻴﺔ ‪:‬‬ ‫ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ ‪ :‬ﺘﻌﺘﻤﺩ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ ﻋﻠﻰ ﺘﻘﻨﻴﺔ ﺍﻟﻬﺠﺭﺓ ﺍﻟﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ ‪.‬‬‫ﻨﻀﻊ ﻓﻲ ﺤﻭﻀﻲ ﺍﻟﺠﻬﺎﺯ ) ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ ( 3‬ﻤﺎﺀ ﻤﻘﻁﺭ ﻭ ﻨﺼﻠﻬﻤﺎ ﺒﻁﺭﻓﻲ ﺸﺭﻴﻁ ﻤﻥ ﻭﺭﻗﺔ ﺍﻷﺴﻴﺘﺎﺕ )ﺤﺘﻰ‬‫ﺘﺘﺒﻠل ﺒﻤﺤﺘﻭﻯ ﺍﻟﺤﻭﻀﻴﻥ( ﻨﻀﻊ ﺒﻬﺎ ﻗﻁﺭﺓ ﻤﻥ ﺤﻤﺽ ﺃﻤﻴﻨﻲ ﻤﻌﻴﻥ ﺜﻡ ﻨﻐﻴﺭ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﻤﻭﻀﺔ ﺍﻟﻭﺴﻁ )‪(pH‬‬‫ﻭ ﺫﻟﻙ ﺒﺈﻀﺎﻓﺔ ﺤﻤﺽ ﺃﻭ ﻗﺎﻋﺩﺓ ‪ ,‬ﻨﻭﺼل ﺒﻌﺩ ﺫﻟﻙ ﻤﺤﻠﻭل ﺍﻟﺤﻭﻀﻴﻥ ﺒﻤﺴﺭﻴﻴﻥ )ﺇﻟﻜﺘﺭﻭﺩﻴﻥ( ﺃﺤﺩﻫﻤﺎ‬‫ﻤﺘﺼل ﺒﺎﻟﻘﻁﺏ ﺍﻟﻤﻭﺠﺏ ﻭ ﺍﻟﺜﺎﻨﻲ ﺒﺎﻟﻘﻁﺏ ﺍﻟﺴﺎﻟﺏ ﻟﻤﻭﻟﺩ ﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻲ ﻭ ﻓﻲ ﺍﻷﺨﻴﺭ ﻨﻤﺭﺭ ﺍﻟﺘﻴﺎﺭ ﺍﻟﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻲ ﻭ‬ ‫ﻨﺴﺠل ﺍﻟﺠﻬﺔ ﺍﻟﺘﻲ ﺃﻨﺘﻘل ﺇﻟﻴﻬﺎ ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ‪.‬‬ ‫ﻤﻭﻟﺩ ﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻲ‬ ‫ﺇﻟﻜﺘﺭﻭﺩ ‪-‬‬ ‫ﺇﻟﻜﺘﺭﻭﺩ ‪+‬‬ ‫ﺤﻭﺽ ﺒﻪ‬ ‫ﺤﻭﺽ ﺒﻪ‬ ‫‪ pH‬ﻤﻌﻴﻥ‬ ‫‪pH‬‬‫ﻭﺭﻗﺔ ﻤﺒﻠﻠﺔ ﺒـ‬‫‪ pH‬ﺍﻟﺤﻭﻀﻴﻥ‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪3‬‬

‫ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪: ( 4‬‬‫ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ‪ :‬ﺒﻌﺩ ‪ 45‬ﺩﻗﻴﻘﺔ‬ ‫ﺒﺩﺍﻴﺔ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ‬ ‫ﻗﻁﺭﺓ ﻤﻥ ﺤﻤﺽ ﺃﻤﻴﻨﻲ ‪ :‬ﻓﺎﻟﻴﻥ‬ ‫‪pH = 6‬‬‫‪pH = 9.72‬‬ ‫‪pH = 2.29‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪4‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﺤﻠل ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ‪.‬‬ ‫‪ 2‬ـ ﺒﺎﻹﺴﺘﻌﺎﻨﺔ ﺒﻤﻌﺎﺭﻓﻙ ﻓﻲ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺀ ﺤﻭل ﺍﻟﻤﺤﺎﻟﻴل ﺍﻟﻤﺎﺌﻴﺔ ﺍﻟﺸﺎﺭﺩﻴﺔ ‪:‬‬‫ﺃ ـ ﻓﺴﺭ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﻤﺩﻋﻤﺎ ﺇﺠﺎﺒﺘﻙ ﺒﺎﻟﺼﻴﻐﺔ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ﻟﻠﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﻓﻲ ﻜل ﺤﺎﻟﺔ ‪.‬‬ ‫ﺏ ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﻨﺘﺞ ؟‬ ‫◄ﺍﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ‪:‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﺍﻟﺘﺤﻠﻴل ‪:‬‬ ‫ﻓﻲ ‪ : 6 = pH‬ﻨﻼﺤﻅ ﻋﺩﻡ ﺇﻨﺘﻘﺎل ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻻﻤﻴﻨﻲ ﺇﻟﻰ ﺇﻱ ﻤﻥ ﺍﻟﻘﻁﺒﻴﻥ ‪.‬‬ ‫ﻓﻲ ‪ : 9.72 = pH‬ﻨﻼﺤﻅ ﺇﻨﺘﻘﺎل ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻻﻤﻴﻨﻲ ﺇﻟﻰ ﺍﻟﻘﻁﺏ ﺍﻟﻤﻭﺠﺏ ‪.‬‬ ‫ﻓﻲ ‪ : 2.29 = pH‬ﻨﻼﺤﻅ ﺇﻨﺘﻘﺎل ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻻﻤﻴﻨﻲ ﺇﻟﻰ ﺍﻟﻘﻁﺏ ﺍﻟﺴﺎﻟﺏ ‪.‬‬

‫‪ 2‬ـ ﺃ ـ ﺍﻟﺘﻔﺴﻴﺭ ‪:‬‬‫ﻨﻔﺴﺭ ﻋﺩﻡ ﺍﻨﺘﻘﺎل ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﻓﻲ ﺍﻟﻤﺠﺎل ﺍﻟﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻲ ﺒﺎﺘﺠﺎﻩ ﺃﻱ ﻤﻥ ﺍﻟﻘﻁﺒﻴﻥ ) ﺍﻟﻤﻭﺠﺏ ﻭ ﺍﻟﺴﺎﻟﺏ (‬‫ﻋﻨﺩ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﻤﻭﻀﺔ ﺍﻟﻭﺴﻁ )‪ (6‬ﺒﺘﺄﻴﻥ ﺍﻟﻤﺠﻤﻭﻋﺘﻴﻥ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻴﺘﻴﻥ ‪ ,‬ﺤﻴﺙ ﺘﺤﻤل ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﺔ ﺍﻟﻜﺭﺒﻭﻜﺴﻴﻠﻴﺔ ﺸﺤﻨﺔ‬‫ﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ ﺴﺎﻟﺒﺔ) ‪ (COO-‬ﻭ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﺔ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺸﺤﻨﺔ ﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ ﻤﻭﺠﺒﺔ ) ‪ (NH3+‬ﻭ ﻫﺫﺍ ﻴﻌﻨﻲ ﺃﻥ ﻤﺠﻤﻭﻉ‬‫ﺍﻟﺸﺤﻨﺎﺕ ﺍﻟﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ ﻟﻠﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﺘﺴﺎﻭﻱ ﺍﻟﺼﻔﺭ ﺃﻱ ﻤﺘﻌﺎﺩﻟﺔ ﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺎ ﻭ ﻴﺭﻤﺯ ﻟﻬﺎ ﺒـ ‪, pHi‬‬ ‫ﻟﺫﻟﻙ ﻴﺴﻠﻙ ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﻫﺫﺍ ﺴﻠﻭﻙ ﺸﺎﺭﺩﺓ ﺜﻨﺎﺌﻴﺔ ﺍﻟﻘﻁﺏ ‪.‬‬ ‫ـ ﺍﻟﺼﻴﻐﺔ ﺍﻟﻌﺎﻤﺔ ﻟﻠﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﻓﻲ ‪6 = pH‬‬ ‫ـ ﻨﻔﺴﺭ ﺇﻨﺘﻘﺎل ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﺒﺈﺘﺠﺎﻩ ﺍﻟﻘﻁﺏ ﺍﻟﻤﻭﺠﺏ‬ ‫) ﺍﻷﻨﻭﺩ ( ﻋﻨﺩﻤﺎ ﺃﺼﺒﺢ ‪ pH‬ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺃﻜﺒﺭ ﻤﻥ ‪ 6‬ﺃﻱ‬ ‫ﻴﺴﺎﻭﻱ ‪ 9.72‬ﺒﺘﺸﺭﺩ ﺍﻟﻤﺠﻤﻭﻋﺔ ﺍﻟﻜﺭﺒﻭﻜﺴﻴﻠﻴﺔ )‪(COO-‬‬ ‫ﺤﻴﺙ ﺃﺼﺒﺢ ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﺃﺤﺎﺩﻱ ﺍﻟﻘﻁﺏ ﻟﻜﻨﻪ ﻴﺤﻤل‬ ‫ﻓﻲ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﻤﺭﺓ ﺸﺤﻨﺔ ﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ ﺴﺎﻟﺒﺔ ﻷﻨﻪ ﻗﺎﻡ ﺒﺩﻭﺭ ﻤﺎﻨﺢ‬ ‫ﺃﻭ ﻤﻌﻁﻲ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻭﻨﺎﺕ ﻓﺘﺨﻠﻰ ﻋﻥ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻭﻥ ‪.‬‬ ‫‪ H+ -‬ـ‬‫ـ ﻨﻔﺴﺭ ﺇﻨﺘﻘﺎل ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﺒﺈﺘﺠﺎﻩ ﺍﻟﻘﻁﺏ ﺍﻟﺴﺎﻟﺏ ) ﺍﻟﻜﺎﺘﻭﺩ ( ﻋﻨﺩﻤﺎ ﺘﻐﻴﺭ ‪ pH‬ﺍﻟﻭﺴﻁ ﻭﺃﺼﺒﺢ‬‫ﻴﺴﺎﻭﻱ ‪ 2.29‬ﺃﻱ ﻭﺴﻁ ﺤﻤﻀﻲ )ﻭ ﺴﻁ ﻏﻨﻲ ﺒﺎﻟﺒﺭﻭﺘﻭﻨﺎﺕ( ﺒﺘﺄﻴﻥ ﺇﺤﺩﻯ ﺍﻟﻤﺠﻤﻭﻋﺘﻴﻥ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﺘﻴﻥ ﺃﻻ ﻭﻫﻲ‬‫ﺍﻟﻤﺠﻤﻭﻋﺔ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ) ‪ (NH3+‬ﻓﻴﺼﺒﺢ ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ُﺃﺤﺎﺩﻱ ﺍﻟﻘﻁﺏ ﻴﺤﻤل ﺸﺤﻨﺔ ﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ ﻤﻭﺠﺒﺔ ﺒﺴﺒﺏ‬ ‫ﺇﻜﺘﺴﺎﺏ ﻫﺫﺍ ﺍﻷﺨﻴﺭ ﺒﺭﻭﺘﻭﻥ ﻤﻥ ﺍﻟﻭﺴﻁ ‪,‬‬‫‪+ H+‬‬ ‫‪H‬‬

‫ﺏ ـ ﺍﻹﺴﺘﻨﺘﺎﺝ ‪:‬‬‫ﻴﺘﻐﻴﺭ ﺴﻠﻭﻙ ﺍﻟﺤﻤﻭﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻭ ﺒﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﺤﺴﺏ ‪ pH‬ﺍﻟﻭﺴﻁ ‪ ,‬ﻓﻬﻲ ﺘﺴﻠﻙ ﺴﻠﻭﻙ ﺍﻟﻘﺎﻋﺩﺓ ﻓﻲ‬‫ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺍﻟﺤﻤﻀﻲ ﺒﺈﺴﺘﻘﺒﺎﻟﻬﺎ ﻟﺒﺭﻭﺘﻭﻥ ﺃﻭ ﺒﺭﻭﺘﻭﻨﺎﺕ ﻭﺘﺴﻠﻙ ﺴﻠﻭﻙ ﺍﻟﺤﻤﺽ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺍﻟﻘﺎﻋﺩﻱ ﺒﺘﺨﻠﻴﻬﺎ‬ ‫ﻋﻥ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻭﻥ ﺃﻭ ﺒﺭﻭﺘﻭﻨﺎﺕ ﻟﺫﻟﻙ ﺘﺴﻤﻰ ﺃﺠﺴﺎﻡ ﺤﻤﻘﻠﻴﺔ ﺃﻭ ﺃﻤﻔﻭﺘﻴﺭﻴﺔ ‪.‬‬‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪ : 4‬ﺘﺴﻠﻙ ﺍﻟﺤﻤﻭﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺍﻷﺨﺭﻯ ﻨﻔﺱ ﺍﻟﺴﻠﻭﻙ ﺍﻟﺤﻤﻘﻠﻲ ﺃﻱ ﺴﻠﻭﻙ ﺤﻤﺽ ﻓﻲ ﻭﺴﻁ ﻗﺎﻋﺩﻱ‬‫) ﻤﺎﻨﺢ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻭﻨﺎﺕ ( ﻭﺴﻠﻭﻙ ﻗﺎﻋﺩﺓ ﻓﻲ ﻭﺴﻁ ﺤﻤﻀﻲ )ﻜﺎﺴﺏ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻭﻨﺎﺕ ( ‪ ،‬ﻴﻠﺨﺹ ﺍﻟﺠـﺩﻭل ﺍﻟﺘـﺎﻟﻲ‬ ‫ﺍﻟﺤﻤﻭﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺍﻟﻌﺸﺭﻭﻥ ﻭ ﺍﻟـ ‪ pHi‬ﺍﻟﻤﻭﺍﻓﻘﺔ ﻟﻬﺎ ‪.‬‬ ‫‪pHi‬‬ ‫ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ‬ ‫ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ‪pHi‬‬ ‫‪5.24‬‬ ‫ﻤﻴﺜﻴﻭﻨﻴﻥ‬ ‫ﻓﺎﻟﻴﻥ ‪6‬‬ ‫‪5.68‬‬ ‫ﺴﻴﺭﻴﻥ‬ ‫ﻏﻠﻴﺴﻴﻥ ‪6.06‬‬ ‫‪5.60‬‬ ‫ﺘﺭﻴﻭﻨﻴﻥ‬ ‫ﻫﺴﺘﻴﺩﻴﻥ ‪7.64‬‬ ‫‪5.02‬‬ ‫ﺡ ﺃﺴﺒﺎﺭﺘﻴﻙ ‪2.98‬‬ ‫‪5.63‬‬ ‫ﺴﻴﺴﺘﻴﻴﻥ‬ ‫ﺃﻻﻨﻴﻥ ‪6.11‬‬ ‫‪5.41‬‬ ‫ﺘﻴﺭﻭﺯﻴﻥ‬ ‫ﻟﻭﺴﻴﻥ ‪6.04‬‬ ‫‪5.65‬‬ ‫ﺍﺴﺒﺎﺭﺠﻴﻥ‬ ‫ﺇﻴﺯﻭﻟﻭﺴﻴﻥ ‪6.04‬‬ ‫‪3.08‬‬ ‫ﻏﻠﻭﺘﺎﻤﻴﻥ‬ ‫ﺒﺭﻭﻟﻴﻥ ‪6.30‬‬ ‫‪9.74‬‬ ‫ﺡ ﺍﻟﻐﻠﻭﺘﺎﻤﻴﻙ‬ ‫ﻓﻴﻨﻴل ﺃﻻﻨﻴﻥ ‪5.91‬‬‫‪10.76‬‬ ‫ﺘﺭﺒﺘﻭﻓﺎﻥ ‪5.88‬‬ ‫ﻟﻴﺯﻴﻥ‬ ‫ﺃﺭﺠﻨﻴﻥ‬ ‫ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﺨﻠﺹ ﻤﻥ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ؟‬

‫◄ﺃﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ ‪ :‬ﻟﻜل ﺤﻤﺽ ﺃﻤﻴﻨﻲ ‪ pHi‬ﺨﺎﺹ ﺒﻪ‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪:5‬‬‫ﺘﺘﺤﺩ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﻊ ﺒﻌﻀﻬﺎ ﺍﻟﺒﻌﺽ ﻤﺸﻜﻠﺔ ﺴﻼﺴل ﺒﻴﺒﺘﻴﺩﻴﺔ ﺘﻌﻁﻲ ﻓﻲ ﻤﺠﻤﻭﻋﻬﺎ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ‪،‬‬ ‫ﻟﻠﺘﻌﺭﻑ ﻋﻠﻰ ﻜﻴﻔﻴﺔ ﺍﺭﺘﺒﺎﻁ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﻊ ﺒﻌﻀﻬﺎ ﻨﻘﺘﺭﺡ ﺍﻟﺼﻴﻎ ) ﺃ( ﻭ) ﺏ ( ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪. ( 5‬‬ ‫أ‬ ‫ب‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪5‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﻤﺎ ﻋﺩﺩ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﺼﻴﻐﺘﻴﻥ ) ﺃ( ﻭ) ﺏ ( ﻟﻠﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ 5‬؟‬ ‫‪ 2‬ـ ﺃ ـ ﺍﺴﺘﺨﺭﺝ ﻜﻴﻔﻴﺔ ﺍﺭﺘﺒﺎﻁ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﻊ ﺒﻌﻀﻬﺎ ‪.‬‬ ‫ﺏ ـ ﺘﺴﻤﻰ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺭﺍﺒﻁﺔ ﺒﺎﻟﺭﺍﺒﻁﺔ ﺍﻟﺒﺒﺘﻴﺩﻴﺔ ‪ .‬ﻗﺩﻡ ﺘﻌﺭﻴﻑ ﻤﻔﻬﻭﻡ ﺍﻟﺭﺍﺒﻁﺔ ﺍﻟﺒﺒﺘﻴﺩﻴﺔ ‪.‬‬ ‫‪ 3‬ـ ﻭﻀﺢ ﺒﻤﻌﺎﺩﻟﺔ ﻜﻴﻔﻴﺔ ﺘﺸﻜل ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺭﺍﺒﻁﺔ ﺒﻴﻥ ﺤﻤﻀﻴﻥ ﺃﻤﻴﻨﻴﻥ‪.‬‬ ‫◄ﺃﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ‪:‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﻋﺩﺩ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ‪ :‬ـ ﻓﻲ ﺍﻟﺼﻴﻐﺔ ﺃ ‪ 3 :‬ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ‪.‬‬ ‫ـ ﻓﻲ ﺍﻟﺼﻴﻐﺔ ﺏ ‪ :‬ﺤﻤﻀﺎﻥ ﺃﻤﻴﻨﻴﺎﻥ ‪.‬‬

‫‪ 2‬ـ ﺃ ـ ﻨﻅﺭﺍ ﻟﻭﺠﻭﺩ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﺘﻴﻥ ﺍﻟﺤﻤﻀﻴﺔ ﻭ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﺤﻤﻭﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻓﺈﻨﻬﺎ ﺘﺘﺤﺩ ﻤﻊ ﺒﻌﻀﻬﺎ ﻤﻊ‬‫ﻓﻘﺩ ﺠﺯﻴﺌﺔ ﺍﻟﻤﺎﺀ ﻭﺫﻟﻙ ﺒﺈﺘﺤﺎﺩ ﺍﻟﻤﺠﻤﻭﻋﺔ ﺍﻟﻜﺭﺒﻭﻜﺴﻴﻠﻴﺔ ﻟﺤﻤﺽ ﺃﻤﻴﻨﻲ ﻤﻊ ﺍﻟﻤﺠﻤﻭﻋﺔ ﺍﻟﺤﻤﻀﻴﺔ ﻟﻠﺤﻤﺽ‬ ‫ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﺍﻷﺨﺭ ﻤﺸﻜﻠﺔ ﺭﺍﺒﻁﺔ ﺒﻴﺒﺘﻴﺩﻴﺔ ‪.‬‬‫ﺏ ـ ﻤﻔﻬﻭﻡ ﺍﻟﺭﺍﺒﻁﺔ ﺍﻟﺒﺒﺘﻴﺩﻴﺔ ‪ :‬ﻫﻲ ﺭﺍﺒﻁﺔ ﺘﻜﺎﻓﺅﻴﺔ ﻗﻭﻴﺔ ﺒﻴﻥ ﺤﻤﻀﻴﻥ ﺃﻤﻴﻨﻴﻴﻥ ﻤﺘﺘﺎﻟﻴﻴﻥ ﻭ ﺘﺘﺸﻜل ﺒﻴﻥ‬‫ﺍﻟﻤﺠﻤﻭﻋﺔ ﺍﻟﻜﺭﺒﻭﻜﺴﻴﻠﻴﺔ ﻟﻠﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﺍﻷﻭل ﻤﻊ ﺍﻟﻤﺠﻭﻋﺔ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻟﻠﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﺍﻟﻤﻭﺍﻟﻲ ﻤﻊ ﻓﻘﺩ‬ ‫ﺠﺯﻴﺌﺔ ﻤﺎﺀ ‪.‬‬ ‫‪ 3‬ـ ﻜﻴﻔﻴﺔ ﺘﺸﻜل ﺍﻟﺭﺍﺒﻁﺔ ﺍﻟﺒﻴﺒﺘﻴﺩﻴﺔ‬ ‫‪RR11 RR22‬‬‫‪R1 R2‬‬‫ﺭﺍﺒﻁﺔ ﺒﺒﺘﻴﺩﻴﺔ‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪:6‬‬‫ﻻﺨﺘﺒﺎﺭ ﺍﻟﻔﺭﻀﻴﺔ ﺍﻟﻤﻘﺘﺭﺤﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪ 1‬ﺤﻭل ﺃﺼل ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﻭ ﺒﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﻭﻅﻴﻔﻴﺔ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ‪،‬‬ ‫ﺃﺠﺭﻯ ﺍﻟﻌﺎﻟﻡ ‪ Anfinsen‬ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ ﺍﻟﺘﺎﻟﻴﺔ ‪:‬‬‫ﺍﺴﺘﻌﻤل ‪ Anfinsen‬ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺍﻟﺭﻴﺒﻭﻨﻴﻜﻠﻴﺎﺯ )‪ ( ribonuclease‬ﺍﻟﺫﻱ ﻴﺘﻜﻭﻥ ﻤﻥ ﺴﻠﺴﻠﺔ ﻭﺍﺤﺩﺓ ﺒﻬﺎ ‪124‬‬‫ﺤﻤﺽ ﺃﻤﻴﻨﻲ ﺤﻴﺙ ﺘﻨﻁﻭﻱ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﻨﺘﻴﺠﺔ ﺘﺸﻜل ‪ 4‬ﺠﺴﻭﺭ ﺜﻨﺎﺌﻴﺔ ﺍﻟﻜﺒﺭﻴﺕ ) ‪ (-S Ž S-‬ﺘﺘﺸﻜل ﺒﻴﻥ‬

‫ﺍﻟﺴﻼﺴل ﺍﻟﺠﺎﻨﺒﻴﺔ ﻟﻸﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺍﻟﺴﻴﺴﺘﻴﻴﻥ ‪ .‬ﺃﻀﺎﻑ ﺒﻌﺩ ﺫﻟﻙ ﻤﺭﻜﺏ ﺍﻟﻴﻭﺭﻴﺎ )ﻴﻌﻴﻕ ﺇﻨﻁﻭﺍﺀ ﺍﻟﺴﻠﺴﻠﺔ‬‫( ﻭ ‪ E‬ﻤﺭﻜﺒﺘﻭﺇﻴﺜﺎﻨﻭل ) ﻴﻌﻤل ﻋﻠﻰ ﺘﻔﻜﻴﻙ ﺍﻟﺠﺴﻭﺭ ﺜﻨﺎﺌﻴﺔ ﺍﻟﻜﺒﺭﻴﺕ ( ﻓﻼﺤﻅ ﺃﻥ ﻫﺫﺍ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻴﻔﻘﺩ ﻨﺸﺎﻁﻪ‬ ‫ﺍﻟﻔﻴﺯﻴﻭﻟﻭﺠﻲ ﻜﻤﺎ ﻫﻭ ﻤﺒﻴﻥ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪( 6‬‬‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪6‬‬ ‫ﻧﺰع‬ ‫ﻡﺮآﺐ‬ ‫اﻟﻤﺮآﺐ‬ ‫اﻟﻴﻮریﺎ ‪+‬‬ ‫ﻡﺮآﺒﺘﻮ‪E‬‬ ‫إیﺜﺎﻧﻮل‬‫ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺭﻴﺒﻭﻨﻴﻜﻠﻴﺎﺯ ﻁﺒﻌﻲ‬ ‫ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺭﻴﺒﻭﻨﻴﻜﻠﻴﺎﺯ ﻤﺨﺭﺏ‬ ‫ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺭﻴﺒﻭﻨﻴﻜﻠﻴﺎﺯ ﻁﺒﻴﻌﻲ‬ ‫)ﺍﺴﺘﻌﺎﺩ ﻨﺸﺎﻁﻪ(‬ ‫)ﻏﻴﺭﻨﺸﻁ(‬ ‫)ﻨﺸﻁ(‬ ‫‪ 1‬ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﻨﺘﺞ ﻤﻥ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ ؟‬ ‫‪ 2‬ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﺨﻠﺹ ؟‬ ‫◄ﺃﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ ‪:‬‬‫‪ 1‬ـ ﺍﻹﺴﺘﻨﺘﺎﺝ ‪ :‬ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ﻹﻨﺯﻴﻡ ﺍﻟﺭﻴﺒﻭﻨﻴﻜﻠﻴﺎﺯ ﻭ ﺒﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﻭﻅﻴﻔﻴﺘﻪ ﺘﻌﺘﻤﺩ ﻋﻠﻰ ﺘﺴﻠﺴل ﺃﺤﻤﺎﺽ‬ ‫ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﺤﺩﺩﺓ ﺒﺎﻟﻌﺩﺩ ﻭ ﺍﻟﻨﻭﻉ ﻴﻨﺠﻡ ﻋﻨﻬﺎ ﺇﻨﻁﻭﺍﺀ ﺍﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﺒﻁﺭﻴﻘﺔ ﺠﺩ ﺩﻗﻴﻘﺔ ﻭ ﻨﻭﻋﻴﺔ ‪.‬‬‫‪ 2‬ـ ﺍﻹﺴﺘﺨﻼﺹ ‪ :‬ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﻨﺎﺠﻤﺔ ﻋﻥ ﻭﺠﻭﺩ ﺭﻭﺍﺒﻁ ﺒﻴﻥ ﺍﻟﺴﻼﺴل ﺍﻟﺠﺎﻨﺒﻴﺔ ﻷﻨﻭﺍﻉ‬ ‫ﻤﺤﺩﺩﺓ ﻤﻥ ﺍﻟﺤﻤﻭﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ‪.‬‬

‫ﺍﻟﻤﻔﺎﻫﻴﻡ ﺍﻟﻤﺒﻨﻴﺔ‬ ‫ﺍﻟﻌﻼﻗﺔ ﺒﻴﻥ ﺒﻨﻴﺔ ﻭﻭﻅﻴﻔﺔ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ‬‫‪ -‬ﺘﻅﻬﺭ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﺒُﺒﻨﻴﺎﺕ ﻓﺭﺍﻏﻴﺔ ﻤﺨﺘﻠﻔﺔ‪ ،‬ﻤﺤﺩﺩﺓ ﺒﻌﺩﺩ ﻭ ﻁﺒﻴﻌﺔ ﻭﺘﺘﺎﻟﻲ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺍﻟﺘﻲ ﺘﺩﺨل‬ ‫ﻓﻲ ﺒﻨﺎﺌﻬﺎ‪.‬‬‫‪ -‬ﺘﺘﻜﻭﻥ ﺠﺯﻴﺌﺎﺕ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﻥ ﻭﻅﻴﻔﺔ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ )‪ (-NH2‬ﻭﻭﻅﻴﻔﺔ ﺤﻤﻀﻴﺔ ﻜﺭﺒﻭﻜﺴﻴﻠﻴﺔ ‪-‬‬ ‫)‪ (COOH‬ﻤﺭﺘﺒﻁﺘﺎﻥ ﺒـﺎﻟﻜﺭﺒﻭﻥ ‪ α‬ﻭﻫﻤﺎ ﻤﺼﺩﺭﺍ ﺍﻟﺨﺎﺼﻴﺔ ﺍﻷﻤﻔﻭﺘﻴﺭﻴﺔ ‪.‬‬ ‫‪ -‬ﻴﻭﺠﺩ ﻋﺸﺭﻭﻥ ﺤﻤﻀﺎ ﺃﻤﻴﻨﻴﺎ ﺃﺴﺎﺴﻴﺎ ﺘﺨﺘﻠﻑ ﻓﻴﻤﺎ ﺒﻴﻨﻬﺎ ﻓﻲ ﺍﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﺍﻟﺠﺎﻨﺒﻴﺔ )ﺍﻟﺠﺫﺭ ‪.(R‬‬ ‫‪ -‬ﺘﺼﻨﻑ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺤﺴﺏ ﺍﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﺍﻟﺠﺎﻨﺒﻴﺔ ﺇﻟﻰ‪:‬‬ ‫‪ °‬ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﻗﺎﻋﺩﻴﺔ )ﻟﻴﺯﻴﻥ‪،‬ﺍﺭﺠﻨﻴﻥ‪(...‬‬ ‫‪ °‬ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﺤﻤﻀﻴﺔ) ﺤﻤﺽ ﺍﻟﻐﻠﻭﺘﺎﻤﻴﻙ‪ ،‬ﺤﻤﺽ ﺍﻷﺴﺒﺎﺭﺘﻴﻙ ‪(....‬‬ ‫‪ °‬ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﺘﻌﺎﺩﻟﺔ ) ﺴﻴﺭﻴﻥ ‪،‬ﺍﻟﻐﻠﻴﺴﻴﻥ‪. (..‬‬‫‪ -‬ﺘﺴﻠﻙ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺴﻠﻭﻙ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ )ﺘﻌﻁﻲ ﺒﺭﻭﺘﻭﻨﺎﺕ( ﻭﺴﻠﻭﻙ ﺍﻟﻘﻭﺍﻋﺩ)ﺘﻜﺘﺴﺏ ﺒﺭﻭﺘﻭﻨﺎﺕ(‬ ‫ﻭﺫﻟﻙ ﺘﺒﻌﺎ ﻟﺩﺭﺠﺔ ﺤﻤﻭﻀﺔ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﻟﺫﻟﻙ ﺘﺴﻤﻰ ﺒﺎﻟﻤﺭﻜﺒﺎﺕ ﺍﻷﻤﻔﻭﺘﻴﺭﻴﺔ )ﺍﻟﺤﻤﻘﻠﻴﺔ(‪.‬‬‫‪ -‬ﺘﺭﺘﺒﻁ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺍﻟﻤﺘﺘﺎﻟﻴﺔ ﻓﻲ ﺴﻠﺴﻠﺔ ﺒﻴﺒﺘﻴﺩﻴﺔ ﺒﺭﻭﺍﺒﻁ ﺘﻜﺎﻓﺅﻴﺔ ﺘﺩﻋﻰ ﺍﻟﺭﺍﺒﻁﺔ ﺍﻟﺒﻴﺒﺘﻴﺩﻴﺔ ‪(−CO‬‬ ‫)‪.--NH−‬‬‫‪ -‬ﺘﺨﺘﻠﻑ ﺍﻟﺒﻴﺒﺘﻴﺩﺍﺕ ﻋﻥ ﺒﻌﻀﻬﺎ ﺒﺎﻟﻘﺩﺭﺓ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺘﻔﻜﻙ ﺃﻟﺸﺎﺭﺩﻱ ﻟﺴﻼﺴﻠﻬﺎ ﺍﻟﺠﺎﻨﺒﻴﺔ ﺍﻟﺘﻲ ﺘﺤﺩﺩ ﻁﺒﻴﻌﺘﻬﺎ‬ ‫ﺍﻷﻤﻔﻭﺘﻴﺭﻴﺔ ﻭﺨﺼﺎﺌﺼﻬﺎ ﺍﻟﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ‪.‬‬‫‪ -‬ﺘﺘﻭﻗﻑ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ﻭﺒﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﺍﻟﺘﺨﺼﺹ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻥ‪ ،‬ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺭﻭﺍﺒﻁ ﺍﻟﺘﻲ ﺘﻨﺸﺄ ﺒﻴﻥ ﺃﺤﻤﺎﺽ‬‫ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﺤﺩﺩﺓ )ﺜﻨﺎﺌﻴﺔ ﺍﻟﻜﺒﺭﻴﺕ‪،‬ﺸﺎﺭﺩﻴﺔ‪ ،(....،‬ﻭﻤﺘﻤﻭﻀﻌﺔ ﺒﻁﺭﻴﻘﺔ ﺩﻗﻴﻘﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﺍﻟﺒﻴﺒﺘﻴﺩﻴﺔ ﺤﺴﺏ‬ ‫ﺍﻟﺭﺴﺎﻟﺔ ﺍﻟﻭﺭﺍﺜﻴﺔ ‪.‬‬

‫ﺍﻟﺭﺍﺒﻁﺔ ﺍﻟﻬﻴﺩﺭﻭﺠﻴﻨﻴﺔ‬ ‫راﺑﻄﺔ ﻓﺎن دار وﻟﺰ‬ ‫ﺳﻠﺴﻠﺔ ﻡﺘﻌﺪد اﻟﺒﺒﺘﻴﺪ‬ ‫ﺠﺴﺭ ﺜﻨﺎﺌﻲ ﺍﻟﻜﺒﺭﻴﺕ‬ ‫ﺍﻟﺭﺍﺒﻁﺔ ﺍﻷﻴﻭﻨﻴﺔ‬

‫ﺍﻟـﺘـﻘـﻭﻴـﻡ‬ ‫ﺘﻤﺭﻴﻥ ‪: 1‬‬‫ﺘﻭﻀﻊ ﻗﻁﺭﺍﺕ ﻤﻥ ﻤﺤﺎﻟﻴل ﻟﺨﻤﺴﺔ ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﻫﻲ ﺤﻤﺽ ﺍﻷﺴﺒﺎﺭﺘﻴﻙ )‪ ،(Asp‬ﺤﻤﺽ ﺍﻟﻐﻠﻭﺘﺎﻤﻴﻙ‬‫) ‪ ،( Glu‬ﺃﺭﺠﻨﻴﻥ ) ‪ ،( Arg‬ﻟﻴﺯﻴﻥ ) ‪ ( Lys‬ﻭ ﻓﺎﻟﻴﻥ ) ‪ ( Val‬ﻓﻲ ﻤﺠﺎل ﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻲ ﻋﻠﻰ ﺃﻭﺭﺍﻕ ﻤﺒﻠﻠﺔ‬‫ﺒﻤﺤﺎﻟﻴل ﻟـ ‪ pH‬ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺘﺭﺘﻴﺏ‪ :‬ﺍﻟﻭﺴﻁ ) ﺃ ( ‪ 2.4‬ﻭﺍﻟﻭﺴﻁ ) ﺏ ( ‪ 5.5‬ﻭﺍﻟﻭﺴﻁ )ﺠـ( ‪ 9.2‬ﺍﻟﻨﺘـﺎﺌﺞ‬ ‫ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ﺍﻟﺘﺎﻟﻴﺔ‬ ‫ﺟـ ب ا‬‫‪Asp= 1‬‬ ‫‪pH = 2.4‬‬ ‫‪pH = 5.5‬‬ ‫‪pH = 9.2‬‬‫‪Glu = 2‬‬‫‪Arg = 3‬‬ ‫‪54 3 2 1‬‬ ‫‪54 3 2 1‬‬‫‪Lys = 4‬‬‫‪Val = 5‬‬ ‫‪54 3 2 1‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ‬‫ﻤﻼﺤﻅﺔ ‪ -:‬ﺍﻹﺸﺎﺭﺓ )‪ ( -‬ﺘﻌﻨﻲ ﺍﻨﺘﻘﺎل ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﻨﺤﻭ ﺍﻟﻘﻁﺏ ﺍﻟﺴﺎﻟﺏ‬‫‪ -‬ﺍﻹﺸﺎﺭﺓ ) ‪ ( +‬ﺘﻌﻨﻲ ﺍﻨﺘﻘﺎل ﺍﻟﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﻨﺤﻭ ﺍﻟﻘﻁﺏ ﺍﻟﻤﻭﺠﺏ‬ ‫‪ 1‬ـ ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﺍﻟﺼﻴﻎ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ﻟﻬﺫﻩ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ‪:‬‬ ‫ﺃ ـ ﻤﺜل ﻜل ﺤﻤﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻲ ﻓﻲ ﺍﻷﻭﺴﺎﻁ ) ﺃ ‪ ,‬ﺏ ‪ ،‬ﺠـ ( ‪.‬‬

‫ﺏ ـ ﻨﻁﻠﻕ ﻋﻠﻰ ﺴﻠﻭﻙ ﺍﻟﺤﻤﺽ ﻓﻲ ﻫﺫﻩ ﺍﻷﻭﺴﺎﻁ ﺒﺎﻟﺨﺎﺼﻴﺔ ﺍﻷﻤﻔﻭﺘﻴﺭﻴﺔ )ﺍﻟﺤﻤﻘﻠﻴﺔ( ‪ ،‬ﻋﻠﻰ ﻀﻭﺀ ﻫـﺫﻩ‬ ‫ﺍﻟﺩﺭﺍﺴﺔ ﻋﺭﻑ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺨﺎﺼﻴﺔ ‪.‬‬‫ﺠـ ـ ﺍﻨﻁﻼﻗﺎ ﻤﻥ ﺍﻟﺠﺩﻭل ﺍﺴﺘﺨﺭﺝ ﻨﻘﻁﺔ ﺍﻟﺘﻌﺎﺩل ﺍﻟﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻲ ﻟﻸﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺍﻟﺴﺎﺒﻘﺔ ‪،‬ﺜﻡ ﻋﺭﻑ ﻫﺫﻩ‬ ‫ﺍﻟﻨﻘﻁﺔ ‪.‬‬‫ﺘﻤﺭﻴﻥ ‪ : 2‬ﺘﺤﺘل ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﻤﻜﺎﻨﺔ ﻫﺎﻤﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﻜﺎﺌﻥ ﺍﻟﺤﻲ ﺇﺫ ﺘﺴﺎﻫﻡ ﻓﻲ ﺒﻨﺎﺀ ﻭ ﻭﻅﺎﺌﻑ ﺍﻟﻜﺎﺌﻨﺎﺕ ﺍﻟﺤﻴـﺔ‪.‬‬ ‫ﻨﻘﺘﺭﺡ ﻓﻲ ﻫﺫﺍ ﺍﻟﻤﻭﻀﻭﻉ ﺘﺤﺩﻴﺩ ﻤﻜﻭﻨﺎﺕ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﻭﺨﻭﺍﺼﻬﺎ ‪.‬‬ ‫‪ - I‬ﺘﻤﺜل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪ ( 1‬ﺸﻜل ﺘﺨﻁﻴﻁﻲ ﻟﺒﻨﻴﺔ ﻓﺭﺍﻏﻴﺔ ﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ‪.‬‬ ‫‪ -1‬ﻤﺎ ﻫﻲ ﺍﻟﻭﺤﺩﺍﺕ ﺍﻟﺒﻨﺎﺌﻴﺔ ﻟﻬﺫﺍ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ؟‬‫‪ 2‬ـ ﺍﻜﺘﺏ ﺍﻟﺼﻴﻐﺔ ﺍﻟﻌﺎﻤﺔ ﻟﻬﺫﻩ ﺍﻟﻭﺤﺩﺍﺕ ﻤﻊ‬ ‫ﻜﺘﺎﺒﺔ ﺍﻟﺒﻴﺎﻨﺎﺕ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪1‬‬ ‫‪COOH‬‬ ‫‪H2N‬‬ ‫‪ 3‬ـ ﺘﺘﻜﻭﻥ ﺍﻟﻤﻨﻁﻘﺔ ﺍﻟﻤﺅﻁﺭﺓ ﻤﻥ ﺍﻟﻭﺤﺩﺍﺕ ﺍﻟﺘﺎﻟﻴﺔ ‪ :‬ﻏﻠﻭﺘﺎﻤﻴﻙ‬‫‪12 3‬‬‫‪Glu Arg Leu‬‬ ‫) ‪ ، ( Glu‬ﺍﺭﺠﻨﻴﻥ ) ‪ ، ( Arg‬ﻟﻭﺴﻴﻥ ) ‪ ( Leu‬ﻭﻴﻜﻭﻥ ﺘﺭﺘﻴﺒﻬﺎ‬

‫‪ -‬ﺇﺫﺍ ﻋﻠﻤﺕ ﺃﻥ ﺍﻟﺠﺯﺀ ﺍﻟﻤﺘﻐﻴﺭ ﻟﻬﺫﻩ ﺍﻟﻭﺤﺩﺍﺕ ﻫﻭ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺘﺭﺘﻴﺏ ‪:‬‬ ‫ﺒﺎﻻﺴﺘﻌﺎﻨﺔ ﺒﻬﺫﻩ ﺍﻟﺼﻴﻎ ﺍﻜﺘﺏ ﺍﻟﺼﻴﻐﺔ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ﺍﻟﻜﺎﻤﻠﺔ ﻟﻬﺫﺍ ﺍﻟﺠﺯﺀ ) ﺍﻟﺠﺯﺀ ﺍﻟﻤﺅﻁﺭ (‪.‬‬ ‫‪ -1 -Π‬ﺘﻤﺘﺎﺯ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﺒﺘﺨﺼﺹ ﻭﻅﻴﻔﻲ ﻋﺎل ﻭﺒﺘﻨﻭﻉ ﻜﺒﻴﺭ ﻭﻴﺘﺤﺩﺩ ﺫﻟﻙ ﻤﻥ ﺨﻼل ﺒﻨﻴﺘﻬﺎ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ‪.‬‬ ‫ﺃ‪ -‬ﺤﺩﺩ ﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﺍﻟﻤﻤﺜل ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪ – ( 1‬ﻋﻠل ﺇﺠﺎﺒﺘﻙ ‪.‬‬ ‫ﺏ‪ -‬ﻓﻲ ﻤﺎﺫﺍ ﻴﺘﻤﺜل ﺍﻟﺘﺨﺼﺹ ﺍﻟﺒﻨﻴﻭﻱ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ‪.‬‬‫‪ – 2‬ﺘﺘﻤﻴﺯ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﺒﺨﺎﺼﻴﺔ ﺘﻤﻜﻨﻬﺎ ﻤﻥ ﺍﻟﺤﻔﺎﻅ ﻋﻠﻰ ‪ pH‬ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺜﺎﺒﺕ‪ ،‬ﻤﻥ ﺃﺠل ﺇﻅﻬﺎﺭ ﻫﺫﻩ‬ ‫ﺍﻟﺨﺎﺼﻴﺔ ﻨﺠﺭﻱ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ ﺍﻟﺘﺎﻟﻴﺔ‪:‬‬‫* ﻴﺨﻀﻊ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﺍﻟﺴﺎﺒﻕ ﻟﻠﻬﺠﺭﺓ ) ﺍﻟﺭﺤﻼﻥ ( ﺍﻟﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ ﻓـﻲ ﺃﻭﺴـﺎﻁ ﺫﺍﺕ ‪ pH‬ﻤﺨﺘﻠـﻑ ‪ ،‬ﺍﻟﻨﺘـﺎﺌﺞ‬ ‫ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪. ( 2‬‬‫ﺍﻟﻭﻀﻊ ﺍﻟﺒﺩﺍﺌﻲ‬ ‫ﺍﻟﻭﻀﻊ ﺍﻟﺒﺩﺍﺌﻲ‬ ‫ﺍﻟﻭﻀﻊ ﺍﻟﺒﺩﺍﺌﻲ‬ ‫ﺑﺪایﺔ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ‬ ‫‪z‬‬ ‫‪z‬‬ ‫‪z‬‬ ‫‪pH= 2‬‬ ‫‪pH= 5‬‬ ‫‪pH= 8‬‬ ‫ﻧﻬﺎیﺔ اﻟﺘﺠﺮﺑﺔ‬ ‫‪z‬‬ ‫‪z‬‬ ‫‪z‬‬‫ـ‪+‬‬ ‫ـ‪+‬‬ ‫ـ‪+‬‬ ‫اﻟﻮﺙﻴﻘﺔ ‪2‬‬

‫‪H2N‬‬ ‫‪ -‬ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﺍﻟﺼﻴﻐﺔ ﺍﻟﻌﺎﻤﺔ ﺍﻟﺘﺎﻟﻴﺔ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ‪:‬‬ ‫‪ AA2… COOH‬ـ‪AA1‬‬ ‫ـ ﻓﺴﺭ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ‪.‬‬‫‪ -Ш‬ﻤﻤﺎ ﺴﺒﻕ ﻭﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﻤﻌﻠﻭﻤﺎﺕ ﺒﻴﻥ ﻓﻲ ﻨﺹ ﻋﻠﻤﻲ ﻜﻴﻑ ﺘﻜﺘﺴﺏ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﺘﺨﺼﺼﺎ ﻭﻅﻴﻔﻴﺎ ﻋﺎﻟﻴﺎ‬ ‫ﻤﻊ ﺫﻜﺭ ﺒﻌﺽ ﺃﺩﻭﺍﺭ ﺍﻟﺫﻱ ﻴﺴﺎﻫﻡ ﺒﻬﺎ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﻓﻲ ﻨﺸﺎﻁﺎﺕ ﺍﻟﻌﻀﻭﻴﺔ‪.‬‬

‫ﺍﻟﻤﻠﺤﻕ‬ ‫ﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ‪ Rastop‬ﺃﻭ ‪Rasmol‬‬ ‫ﺍﻟﺘﻌﺭﻴﻑ ﺒﺎﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ‪:‬‬‫ﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ‪ Rastop‬ﻫﻭ ﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ﻟﻌﺭﺽ ﺍﻟﻨﻤﺎﺫﺝ ﺍﻟﺠﺯﻴﺌﻴﺔ ﻟﻐﺭﺽ ﺩﺭﺍﺴﺔ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ﺜﻼﺜﻴﺔ ﺍﻷﺒﻌﺎﺩ‬ ‫ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﻭﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻟﻨﻭﻭﻴﺔ ﺨﺎﺼﺔ‪.‬‬‫ﻴﺭﺘﻜﺯ‪ Rastop‬ﻋﻠﻰ ﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ‪ Rasmol‬ﺍﻟﻤﺼﻤﻡ ﻤﻥ ﻁﺭﻑ ﺍﻟﻌﺎﻟﻡ ‪ Roger Sayl‬ﺴﻨﺔ ‪ .1993‬ﺘﻡ‬ ‫ﺘﻁﻭﻴﺭﻩ ﻟﺘﺴﻬﻴل ﺍﻻﺴﺘﻌﻤﺎل ﺨﺎﺼﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﻤﺴﺘﻭﻯ ﻤﺎ ﻗﺒل ﺍﻟﺠﺎﻤﻌﻲ‪.‬‬‫ﻴﺸﻤل ﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ‪ Rastop‬ﻋﻠﻰ ﻜل ﺍﻷﻭﺍﻤﺭ ﺍﻟﻤﻭﺠﻭﺩﺓ ﻓﻲ ﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ‪ Rasmol‬ﺒﺎﻹﻀﺎﻓﺔ ﺇﻟﻰ ﻭﻅﺎﺌﻑ‬ ‫ﺠﺩﻴﺩﺓ‪.‬‬‫ﺘﻜﻭﻥ ﺃﻭﺍﻤﺭ ﺍﻟﻌﺭﺽ ﻓﻴﻪ ﻤﺘﻭﻓﺭﺓ ﻓﻭﻕ ﺍﻟﻨﺎﻓﺫﺓ ﺍﻟﺭﺌﻴﺴﻴﺔ ﻟﻠﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ﻓﻲ ﺼﻭﺭﺓ ﺃﻴﻘﻭﻨﺎﺕ ﺫﺍﺕ ﺍﺴﺘﻌﻤﺎل ﻤﺒﺎﺸﺭ‪.‬‬ ‫ﻜﻤﺎ ﻴﻭﻓﺭ ﺇﻤﻜﺎﻨﻴﺔ ﻓﺘﺢ ﻤﺠﻤﻭﻋﺔ ﻤﻥ ﻤﻠﻔﺎﺕ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﻓﻲ ﻨﻔﺱ ﺍﻟﻨﺎﻓﺫﺓ‪ ،‬ﻭﻓﺘﺢ ﻋﺩﺓ ﻨﻭﺍﻓﺫ ﻓﻲ ﻨﻔﺱ ﺍﻟﻭﻗﺕ ‪.‬‬ ‫ﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ‪Rasmol‬‬ ‫ﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ‪ Rasmol‬ﻤﺴﺘﻌﻤل ﻟﺭﺅﻴﺔ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ﻟﻠﺠﺯﻴﺌﺎﺕ ﻭﺨﺎﺼﺔ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﻭﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻟﻨﻭﻭﻴﺔ‪.‬‬ ‫ﻜﻴﻔﻴﺔ ﺍﻟﺤﺼﻭل ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ؟‬‫ﺍﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ﻤﺠﺎﻨﻲ ﻴﻤﻜﻥ ﺘﺤﻤﻴﻠﻪ ﻤﻥ ﺍﻹﻨﺘﺭﻨﺕ ﻤﻥ ﻋﺩﺓ ﻤﻭﺍﻗﻊ‪ .‬ﻴﻤﻜﻥ ﺇﺩﺨﺎل ﻜﻠﻤﺔ ‪ Rastop‬ﺃﻭ ‪rasmol‬‬ ‫ﻓﻲ ﻨﺎﻓﺫﺓ ﺍﻟﺒﺤﺙ ﻟﻤﻭﻗﻊ ‪ google‬ﻤﺜﻼ‪.‬‬ ‫ﻴﻤﻜﻥ ﺘﺤﻤﻴل ﺍﻟﻨﺴﺨﺔ ﺍﻟﻔﺭﻨﺴﻴﺔ ﻤﻥ ﻤﻭﻗﻊ ‪ INRP‬ﻭﻫﻭ ‪www.inrp.fr :‬‬ ‫ﻜﻴﻔﻴﺔ ﺍﻟﺤﺼﻭل ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ؟‬

‫ﻨﻨﻘﺭ ﻫﻨﺎ ﻟﺘﺤﻤﻴل ﺍﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ‬ ‫ﻭ ﺒﻌﺽ ﺍﻟﻤﻠﻔﺎﺕ ﺍﻟﻤﻭﻀﺤﺔ‬ ‫ﻟﻜﻴﻔﻴﺔ ﺘﺸﻐﻴل ﺍﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ‬ ‫ﻨﻨﻘﺭ ﻫﻨﺎ ﻟﺘﺤﻤﻴل‬ ‫ﻤﻠﻔﺎﺕ ﺨﺎﺼﺔ‬ ‫ﺒﺘﺸﻐﻴل ﺍﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ‬ ‫ﺍﻟﻤﻠﻔﺎﺕ ﺍﻟﺨﺎﺼﺔ ﺒﺎﻟﺠﺯﻴﺌﺎﺕ )ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ(‬‫ﺍﻟﻤﻠﻔﺎﺕ ﻫﻲ ﻨﺘﺎﺌﺞ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ ﺤﻘﻴﻘﻴﺔ ﺘﻡ ﺍﻟﺤﺼﻭل ﻋﻠﻴﻬﺎ ﻤﻥ ﻁﺭﻑ ﻓﺭﻕ ﺒﺤﺙ ﻓﻲ ﻤﺨﺎﺒﺭ ﻓﻲ ﻤﺨﺘﻠﻑ ﺃﻨﺤﺎﺀ‬ ‫ﺍﻟﻌﺎﻟﻡ‪.‬‬ ‫ﺘﻤﺭ ﺍﻟﺩﺭﺍﺴﺔ ﺒﻤﺭﺍﺤل ﻋﺩﻴﺩﺓ‪:‬‬ ‫‪ z‬ﺍﺴﺘﺨﻼﺹ ﻭﺘﻨﻘﻴﺔ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ‬ ‫‪ z‬ﺒﻠﻭﺭﺓ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ‬ ‫‪ z‬ﺩﺭﺍﺴﺔ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﺍﻷﺸﻌﺔ ﺍﻟﺴﻴﻨﻴﺔ )ﻟﻤﺩﺓ ﺴﻨﻭﺍﺕ(‬ ‫‪ z‬ﺍﻗﺘﺭﺍﺡ ﺍﻟﻨﻤﻭﺫﺝ ﺍﻟﺠﺯﻴﺌﻲ ‪.‬‬

‫ﻭﻀﻊ ﺍﻟﻤﻌﻁﻴﺎﺕ ﻓﻲ ﺒﻨﻙ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ‪ PDB‬ﻴﻤﻜﻥ ﻷﻱ ﺒﺎﺤﺙ ﺃﻭ ﺩﺍﺭﺱ ﺃﻥ ﻴﺤﺼل ﻋﻠﻴﻪ ﻋﻥ ﻁﺭﻴﻕ‬‫ﻭﻫﻭ ‪:‬‬ ‫ﺸﺒﻜﺔ ﺍﻹﻨﺘﺭﻨﺕ‬ ‫ﺒﻨﻙ ﺍﻟﻤﻌﻠﻭﻤﺎﺕ ﺍﻟﺨﺎﺹ ﺒﺎﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ )‪Protein Data Bank (PDB‬‬ ‫ﻴﺘﻡ ﺘﺤﻤﻴل ﻤﻠﻔﺎﺕ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﺍﻟﺘﻲ ﻴﻤﻜﻥ ﺩﺭﺍﺴﺘﻬﺎ ﺍﻨﻁﻼﻗﺎ ﻤﻥ ﻤﻭﻗﻊ ﺒﻨﻙ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ‪PDB‬‬ ‫‪http://www.rcsb.org/pdb/‬‬‫ﻴﻀﻡ ﻫﺫﺍ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﻤﻠﻔﺎﺕ ﻟﻤﻌﻠﻭﻤﺎﺕ ﻋﻥ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺜﻼﺜﻴﺔ ﺍﻷﺒﻌﺎﺩ ﻟﻠﺠﺯﻴﺌﺎﺕ ﺍﻟﻜﺒﻴﺭﺓ ﻜﺎﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﻭ ﺍﻟﺤﻤﻭﺽ‬ ‫ﺍﻟﻨﻭﻭﻴﺔ ‪.‬‬ ‫ﺒﻨﻙ ﺍﻟﻤﻌﻠﻭﻤﺎﺕ ﺍﻟﺨﺎﺹ ﺒﺎﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ)‪Protein Data Bank (PDB‬‬ ‫ﺍﻟﺒﺤﺙ ﻋﻥ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﻓﻲ ﺍﻟﺒﻨﻙ؟‬ ‫ﺇﺩﺨﺎل ﺍﺴﻡ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﺒﺸﻜل ﺼﺤﻴﺢ ﻓﻲ ﻤﺴﺘﻁﻴل ﺍﻟﺒﺤﺙ ﻤﺜﻼ‪Lysozyme‬‬ ‫ﺇﺩﺨﺎل ﺭﻤﺯ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﻤﺜل ‪ :‬ﻜﺘﺎﺒﺔ ﺍﻟﺭﻤﺯ ﺍﻟﺨﺎﺹ ﺒﺈﻨﺯﻴﻡ ﺍﻟﻠﻴﺯﻭﺯﻴﻡ ‪1hew Lysozyme‬‬

‫ﺘﺤﻤﻴل ﺍﻟﻤﻠﻑ ﻤﻥ ﺍﻟﺒﻨﻙ ﻭﺤﻔﻅﻪ ﻓﻲ ﺠﻬﺎﺯ ﺍﻟﻜﻤﺒﻴﻭﺘﺭ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﺤﺼﻭل ﻋﻠﻰ ﻤﻠﻔﺎﺕ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﻤﻥ ﻤﻭﺍﻗﻊ ﺍﺨﺭﻯ‬‫•ﻨﻅﺭﺍ ﻟﺘﻌﻘﻴﺩ ﻭﻜﺒﺭ ﺤﺠﻡ ﺍﻟﺒﻨﻙ ﻭﻜﺜﺭﺓ ﻋﺩﺩ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﻓﻴﻪ ﻗﺘﺤﺩﻴﺩ ﺍﻟﺒـﺭﻭﺘﻴﻥ ﺨﺎﺼـﺔ ﺇﺫﺍ ﻜـﺎﻥ‬ ‫ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﺍﻟﻭﺍﺤﺩ ﻋﺩﺓ ﻤﻠﻔﺎﺕ‬ ‫*ﻴﻤﻜﻥ ﺍﻴﺠﺎﺩ ﺍﻟﻌﺩﻴﺩ ﻤﻥ ﻤﻠﻔﺎﺕ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﻓﻲ ﻤﻭﻗﻊ ‪ INRP‬ﺃﻭ ﻤﻭﺍﻗﻊ ﺍﺨﺭﻯ ﻜﺜﻴﺭﺓ‪.‬‬

‫ﺘﺸﻐﻴل ﺍﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ‬ ‫ﺃﻴﻘﻭﻨﺔ ﺍﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ‬‫ﺍﻷﻭﺍﻤﺭ ﺍﻟﺨﺎﺼﺔ‬ ‫ﺒﺎﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ‬ ‫ﺍﻟﺠﺯﻱﺀ )ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ(‬‫ﻟﻭﺡ ﺍﻟﺘﺤﻜﻡ‬

‫ﺃﻤﺜﻠﺔ ﻋﻥ ﺒﻌﺽ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁﺎﺕ ﺍﻟﺘﻲ ﻴﻤﻜﻥ ﺇﺠﺭﺍﺀﻫﺎ ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﺍﻟﺒﺭﻨﺎﻤﺞ‬ ‫‪ 1‬ـ ﺘﻐﻴﻴﺭ ﻨﻤﻭﺫﺝ ﺍﻟﻌﺭﺽ )ﻁﺭﻴﻘﺔ ﺘﻤﺜﻴل ﺍﻟﺠﺯﻱﺀ( ﺍﻨﻁﻼﻗﺎ ﻤﻥ ﻗﺎﺌﻤﺔ ﺍﻷﻭﺍﻤﺭ ﺍﻟﻤﺭﺴﻭﻤﺔ ﺃﻭ ﺍﻟﻤﻜﺘﻭﺒﺔ‬ ‫•ﺍﻟﺨﻴﻁ )ﺍﻟﺴﻠﻙ ﺍﻟﺤﺩﻴﺩﻱ(‬ ‫•ﺍﻟﻜﺭﺓ )ﻓﺎﻥ ﺩﻴﺭ ﻭﺍﻟﺯ(‬ ‫•ﺍﻟﻜﺭﺓ ﻭﺍﻟﻌﻭﺩ‬ ‫•ﺍﻟﻌﻭﺩ‬ ‫•ﻨﺠﻭﻡ‬ ‫•ﺸﺭﻴﻁ ﻋﺎﺩﻱ‬ ‫•ﺸﺭﻴﻁ ﺴﻤﻴﻙ )ﻜﺎﺭﻴﻜﺎﺘﻭﺭ(‬ ‫•ﻫﻴﻜل ﻜﺭﺒﻭﻨﻲ‬ ‫‪ -‬ﺘﺩﻭﻴﺭ ﺍﻟﺠﺯﻱﺀ ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﺍﻟﻔﺄﺭﺓ ﺃﻭ ﻟﻭﺤﺔ ﺍﻟﺘﺤﻜﻡ ‪.‬‬ ‫‪ -‬ﺍﻟﺘﻜﺒﻴﺭ ﻭﺍﻟﺘﺼﻐﻴﺭ ‪ Zooming‬ﻜل ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﺃﻭ ﺠﺯﺀ ﻤﻨﻪ ‪.‬‬ ‫ـ ﺍﻟﺘﻠﻭﻴﻥ ‪ :‬ﻜل ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﺃﻭ ﺠﺯﺀ ﻤﻨﻪ ‪2‬‬ ‫*ﺤﺴﺏ ﻨﻭﻉ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﺜﺎﻨﻭﻴﺔ‬ ‫*ﺤﺴﺏ ﺃﻨﻭﺍﻉ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ‬ ‫*ﺤﺴﺏ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﻜﺭﺍﻫﺔ ﻟﻠﻤﺎﺀ‬ ‫*ﺤﺴﺏ ﻨﻭﻉ ﺍﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﺍﻟﺒﺒﺘﻴﺩﻴﺔ‬ ‫‪ -3‬ﻤﻌﻠﻭﻤﺎﺕ ﺤﻭل ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ‬ ‫‪ -4‬ﺍﻹﺨﺘﻴﺎﺭ ﻟﺠﺯﺀ ﻤﻥ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﺃﻭ ﺤﻤﺽ ﺃﻤﻴﻨﻲ ﺃﻭ ﺫﺭﺍﺕ‬‫‪ -5‬ﺍﻟﺘﺤﺩﻴﺩ‪ Restriction‬ﻟﺤﻤﺽ ﺃﻤﻴﻨﻲ ﺃﻭ ﺒﻨﻴﺔ ﺜﺎﻨﻭﻴﺔ ﺃﻭ ﻟﻠﻤﺠﻤﻭﻋﺔ ﻏﻴﺭ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺔ ﺃﻭ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل ‪.‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬‫ﺍﻟﻭﺤﺩﺓ ﺍﻟﺘﻌﻠﻤﻴﺔ ‪ : 3‬ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ‬ ‫ﺍﻟﻤﻔﺎﻫﻴﻡ ﺍﻟﻤﺒﻨﻴﺔ‬ ‫ﺍﻟﺘﻘﻭﻴﻡ‬ ‫‪85‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ‬‫ﻴﺘﻤﺜل ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻟﺨﻠﻭﻱ ﻓﻲ ﺍﻟﻌﺩﻴﺩ ﻤﻥ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋﻼﺕ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ﺍﻷﻴﻀﻴﺔ‪ .‬ﺘﻠﻌﺏ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ﺩﻭﺭﺍ ﺃﺴﺎﺴﻴﺎ ﻓﻲ‬ ‫ﺘﺤﻔﻴﺯ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋﻼﺕ ﺍﻟﺤﻴﻭﻴﺔ‪.‬‬ ‫ـ ﻫل ﻟﻠﻁﺒﻴﻌﺔ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﻴﺔ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ﺩﻭﺭ ﻓﻲ ﺘﺨﺼﺼﻬﺎ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ؟‬ ‫ـ ﻤﺎﻫﻲ ﺨﺼﺎﺌﺹ ﺍﻟﺘﺤﻔﻴﺯ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ؟‬ ‫ـ ﻭﻤﺎ ﻫﻲ ﺍﻟﻌﻭﺍﻤل ﺍﻟﻘﺎﺒﻠﺔ ﻟﺘﻐﻴﻴﺭ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺨﺼﺎﺌﺹ؟‬ ‫ﻟﻺﺠﺎﺒﺔ ﻋﻠﻰ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺘﺴﺎﺅﻻﺕ ﻨﻘﺘﺭﺡ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁﺎﺕ ﺍﻟﺘﺎﻟﻴﺔ ‪:‬‬ ‫‪86‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫ﺃﻭﻅﻑ ﻤﻜﺘﺴﺒﺎﺘﻲ‪:‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪ :1‬ﻴﻠﺨﺹ ﺠﺩﻭل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ ( 1‬ﻨﺘﺎﺌﺞ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ ﻟﻠﻨﺸﺎﻁ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ‬ ‫ﺍﻟﺸﺭﻭﻁ ﺍﻟﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ‬ ‫ﺍﻟﺭﻗﻡ‬ ‫ﺘﺤﻠل ﺠﺯﻴﺌﺔ ﺍﻟﻨﺸﺎﺀ ﺇﻟﻰ ﻭﺤﺩﺍﺕ‬ ‫ﺍﻻﻤﺎﻫﺔ ﺍﻟﺤﺎﻤﻀﻴﺔ ﻟﻠﻨﺸﺎﺀ ﻓﻲ ﻭﺠﻭﺩ‬ ‫ﻤﻥ ﺴﻜﺭ ﺒﺴﻴﻁ ﻫﻭ ﺴﻜﺭ ﺍﻟﻌﻨﺏ‬ ‫‪ 01‬ﺤﻤﺽ ﻜﻠﻭﺭ ﺍﻟﻤﺎﺀ ﻓﻲ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ‬ ‫) ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ( ﺒﻌﺩ ‪ 40‬ﺩﻗﻴﻘﺔ ‪.‬‬ ‫‪0 100‬ﻡ ‪.‬‬‫ﺘﺤﻠل ﺠﺯﻴﺌﺔ ﺍﻟﻨﺸﺎﺀ ﺇﻟﻰ ﺴﻜﺭ ﺜﻨﺎﺌﻲ‬‫ﻫﻭ ﺴﻜﺭ ﺍﻟﺸﻌﻴﺭ )ﺍﻟﻤﺎﻟﺘﻭﺯ( ﺒﻌﺩ ‪7‬‬ ‫ﺇﻤﺎﻫﺔ ﺍﻟﻨﺸﺎﺀ ﻓﻲ ﻭﺠﻭﺩ ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺍﻷﻤﻴﻼﺯ‬ ‫‪02‬‬ ‫ﺍﻟﻠﻌﺎﺒﻲ ﻓﻲ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ ‪ 0 37‬ﻡ ﻓﻲ‬ ‫ﺩﻗﺎﺌﻕ ‪.‬‬ ‫ﻻ ﻴﺘﺤﻠل ﺍﻟﻨﺸﺎﺀ ‪.‬‬ ‫ﻭﺴﻁ ﻤﻌﺘﺩل ) ‪. ( 7 = pH‬‬ ‫‪ -‬ﻻ ﻴﺘﺤﻠل ﺍﻟﻨﺸﺎﺀ‪.‬‬ ‫‪ 03‬ﺇﻋﺎﺩﺓ ﻨﻔﺱ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ )‪ (02‬ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل‬ ‫‪ -‬ﺒﻌﺩ ﺍﻟﻌﻭﺩﺓ ﺇﻟﻰ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ‬ ‫ﻟﻌﺎﺏ ﻤﻐﻠﻲ ‪.‬‬ ‫‪ 0 37‬ﻡ‪ ،‬ﻴﺘﺤﻠل ﺍﻟﻨﺸﺎﺀ ﺇﻟﻰ ﺴﻜﺭ‬ ‫ﺇﻋﺎﺩﺓ ﻨﻔﺱ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ )‪ (02‬ﻓﻲ ﺩﺭﺠﺔ‬ ‫ﺍﻟﻌﻨﺏ‪.‬‬ ‫‪ 04‬ﺤﺭﺍﺭﺓ ‪ 0 0‬ﻡ ‪.‬‬ ‫ﻻ ﻴﺘﺤﻠل ﻫﺫﺍ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ‪.‬‬ ‫ﺇﻋﺎﺩﺓ ﻨﻔﺱ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ )‪ (02‬ﻤﻊ ﺍﺴﺘﺒﺩﺍل‬ ‫‪05‬‬ ‫ﻻ ﻴﺘﺤﻠل ﺍﻟﻨﺸﺎﺀ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﺀ ﺒﺯﻻل ﺍﻟﺒﻴﺽ )ﺒﺭﻭﺘﻴﻥ(‪.‬‬ ‫‪06‬‬ ‫ﺍﻋﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ )‪ (0 2‬ﻓﻲ ﻭﺴﻁ‬ ‫ﺤﺎﻤﻀﻲ ﺃﻭ ﻓﻲ ﻭﺴﻁ ﻗﺎﻋﺩﻱ ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪1‬‬ ‫‪87‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫ـ ﺒﺎﺴﺘﻐﻼﻟﻙ ﻟﻬﺫﻩ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ ﻭ ﻤﺴﺘﻌﻴﻨﺎ ﺒﻤﻜﺘﺴﺎﺒﺎﺘﻙ ﺍﻟﻘﺒﻠﻴﺔ‪:‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﻗﺎﺭﻥ ﻓﻲ ﺠﺩﻭل ﺒﻴﻥ ﻋﻤـل ﺍﻟــ‪) HCl‬ﻤﺤﻔﺯ ﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻲ( ﻭﺍﻻﻤﻴﻼﺯ‪.‬‬ ‫‪ 2‬ـ ﻗﺩﻡ ﺘﻌﺭﻴﻑ ﻟﻤﻔﻬﻭﻡ \"ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﺍﻟﺤﻴﻭﻱ\" ﺍﻟﺫﻱ ﻴﻁﻠﻕ ﻋﻠﻰ ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺍﻷﻤﻴﻼﺯ‪.‬‬ ‫‪ 3‬ـ ﺍﺴﺘﺨﺭﺝ ﺸﺭﻭﻁ ﻋﻤل ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 2‬‬‫*ـ ﺘﺘﻤﺜل ﺃﻋﺭﺍﺽ ﻤﺭﺽ \"ﺍﻻﺭﺘﺨﺎﺀ ﺍﻟﻌﻀﻠﻲ\" )‪ (maladie de pompe‬ﻋﻨﺩ ﺍﻟﻤﻭﻟﻭﺩﻴﻥ ﺤﺩﻴﺜﺎ ﺍﻟﻤﺼﺎﺒﻴﻥ ﻓﻲ‬‫ﺍﺭﺘﺨﺎﺀ ﺍﻷﻁﺭﺍﻑ‪ ،‬ﻜﻤﺎ ﻴﻅﻬﺭﻭﻥ ﺼﻌﻭﺒﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﺘﻨﻔﺱ ﻭﺍﻟﺒﻠﻊ ﻓﻲ ﺍﻷﺴﺎﺒﻴﻊ ﺍﻷﻭﻟﻰ ﻨﺘﻴﺠﺔ ﺨﻠل ﻓﻲ ﺘﻘﻠﺹ ﺍﻟﺨﻼﻴﺎ‬ ‫ﺍﻟﻌﻀﻠﻴﺔ‪.‬‬‫ﻟﻠﺒﺤﺙ ﻋﻥ ﻤﺼﺩﺭ ﻫﺫﺍ ﺍﻟﺨﻠل ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ﺘﻡ ﻓﺤﺹ ﻗﻁﻌﺔ ﻤﻥ ﺍﻟﻨﺴﻴﺞ ﺍﻟﻌﻀﻠﻲ ﻟﻜل ﻤﻥ ﺍﻟﻁﻔل ﺍﻟﻤﺭﻴﺽ ﻭ ﺍﻟﻁﻔل‬ ‫ﺍﻟﺴﻠﻴﻡ‪ ،‬ﺍﻟﻤﻼﺤﻅﺔ ﺒﺎﻟﻤﺠﻬﺭ ﺍﻹﻟﻜﺘﺭﻭﻨﻲ ﻤﻤﺜﻠﺔ ﺒﺎﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪.( 2‬‬ ‫ﺘﺤﺘﻭﻱ ﻫﻴﻭﻟﻰ ﺍﻟﺨﻼﻴﺎ ﺍﻟﻌﻀﻠﻴﺔ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﻐﻠﻴﻜﻭﺠﻴﻥ )ﺏ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ (2‬ﻤﺭﻜﺏ ﺇﺩﺨﺎﺭﻱ ﻟﻠﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ‪.‬‬ ‫ﻜﻤﺎ ﺘﺤﺘﻭﻱ ﻋﻠﻰ ﻋﻀﻴﺎﺕ ﻗﺎﺒﻠﺔ ﻟﻠﺘﻘﻠﺹ ﺘﻤﻴﺯ ﺍﻟﺘﺨﺼﺹ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ﻟﻠﺨﻠﻴﺔ ﺍﻟﻌﻀﻠﻴﺔ ) ﺃ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪. (2‬‬ ‫أ‬ ‫أ‬ ‫ب‬ ‫ب‬ ‫أأ‬‫ﺍ‪ -‬ﻨﺴﻴﺞ ﻋﻀﻠﻲ ﻟﻠﻁﻔل ﺍﻟﺴﻠﻴﻡ ﺏ‪ -‬ﻨﺴﻴﺞ ﻋﻀﻠﻲ ﻟﻠﻁﻔل ﺍﻟﻤﺭﻴﺽ‬‫ﻜﻤﺎ ﻴﺒﺩﻭ ﺒﺎﻟﻤﺠﻬﺭ ﺍﻻﻟﻜﺘﺭﻭﻨﻲ ‪ .‬ﻜﻤﺎ ﻴﺒﺩﻭ ﺒﺎﻟﻤﺠﻬﺭ ﺍﻻﻟﻜﺘﺭﻭﻨﻲ ‪.‬‬ ‫ﺃ ‪ :‬ﺍﻟﻌﻀﻴﺎﺕ ﺍﻟﻤﺘﻘﻠﺼﺔ ـ ﺏ ‪ :‬ﻏﻠﻴﻜﻭﺠﻴﻥ‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪2‬‬ ‫‪88‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬‫* ـ ﻜﻤﺎ ﺒﻴﻨﺕ ﺍﻟﺘﺤﺎﻟﻴل ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ﺃﻥ ﺍﻟﻐﻠﻴﻜﻭﺠﻴﻥ ﺠﺯﻴﺌﺔ ﺃﺴﺎﺴﻴﺔ ﻓﻲ ﺍﻷﻴﺽ ﺍﻟﺨﻠﻭﻱ ﻟﻠﺨﻠﻴﺔ ﺍﻟﻌﻀﻠﻴﺔ ﻓﺎﻟﻁﺎﻗﺔ‬‫ﺍﻟﻼﺯﻤﺔ ﻟﻠﺘﻘﻠﺹ ﺍﻟﻌﻀﻠﻲ ﻤﺼﺩﺭﻫﺎ ﺘﻔﻜﻴﻙ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﺍﻟﻤﺨﺯﻥ ﻓﻲ ﺍﻟﻐﻠﻴﻜﻭﺠﻴﻥ ﻭ ﻴﻌﺎﺩ ﺘﺠﺩﻴﺩ ﻫﺫﺍ ﺍﻷﺨﻴﺭ ﻤﻥ‬ ‫ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﺍﻟﻐﺫﺍﺌﻲ) ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪.( 3‬‬ ‫ﺘﻔﺎﻋل ﻜﻴﻤﻴﻭﺤﻴﻭﻱ ) ﺗﺮآﻴﺐ (‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ﻏﺫﺍﺌﻲ‬ ‫ﺍﻨﺯﻴﻡ‬ ‫ﺘﻔﺎﻋل ﻜﻴﻤﻴﻭﺤﻴﻭﻱ ) ﺗﻔﻜﻴﻚ و ﺗﺤﻠﻴﻞ (‬ ‫ﻏﻠﻴﻜﻭﺠﻴﻥ‬ ‫ﺍﻨﺯﻴﻡ‬ ‫ﻤﺼﺩﺭ ﺍﻟﻁﺎﻗﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﺨﻠﻴﺔ ﺍﻟﻌﻀﻠﻴﺔ‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪3‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﻗﺎﺭﻥ ﺒﻴﻥ ﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﻨﺴﻴﺠﻴﻥ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪.( 2‬‬‫‪ 2‬ـ ﺒﻴﻥ ﻜﻴﻑ ﺃﻥ ﻨﺘﺎﺌﺞ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺘﺤﺎﻟﻴل ﺍﻟﺒﻴﻭﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ) ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ ( 3‬ﺘﻔﺴﺭ ﺍﻟﺨﻠل ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ﺍﻟﻤﺫﻜﻭﺭ ﺴﺎﺒﻘﺎ )‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ ( 2‬ﻭﻋﻭﺍﻗﺒﻪ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻷﻴﻀﻰ‪.‬‬ ‫‪ 3‬ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﺨﻠﺹ ؟‬ ‫‪89‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫◄ﺃﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ ‪:‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪:1‬‬‫ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﺍﻟﺒﻴﻭﻟﻭﺠﻲ ﺍﻷﻤﻴﻼﺯ‬ ‫ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻲ‬ ‫‪ 1‬ـ ﺍﻟﻤﻘﺎﺭﻨﺔ‬ ‫ﺍﻟﻠﻌﺎﺒﻲ‬ ‫ﺤﻤﺽ ﺍﻟﻜﻠﻭﺭ‬ ‫ﺍﻟﻤﺤﻔﺯﺍﺕ‬ ‫ﺃﻭﺠﻪ‬ ‫ﺍﻟﻤﻘﺎﺭﻨﺔ‬ ‫ﺴﺭﻴﻊ‬ ‫ﺒﻁﻲﺀ ﻨﺴﺒﻴﺎ‬ ‫ﺴﺭﻋﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬ ‫ﺩﺭﺠﺔ ﻋﺎﻟﻴﺔ )‪ 0 100‬ﻡ(‬ ‫ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ‬ ‫ﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﺠﺴﻡ‬ ‫) ‪0 37‬ﻡ(‬ ‫ﺩﻜﺴﺘﺭﻴﻨﺎﺕ ﺜﻡ‬ ‫ﺩﻜﺴﺘﺭﻴﻨﺎﺕ ﺜﻡ ﻤﺎﻟﺘﻭﺯ ﺜﻡ ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ)‬ ‫ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ‬ ‫ﻤﺎﻟﺘﻭﺯ)ﺍﻤﺎﻫﺔ ﺠﺯﺌﻴﺔ(‬ ‫ﺍﻤﺎﻫﺔ ﻜﻠﻴﺔ (‬‫ﺇﻤﺎﻫﺔ ﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ﺒﺤﺘﺔ ﻓﻲ ﻭﺠﻭﺩ ﺤﻤﺽ ﺇﻤﺎﻫﺔ ﺇﻨﺯﻴﻤﻴﺔ ﻓﻲ ﺸﺭﻭﻁ‬ ‫ﻨﻭﻉ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻜﻴﻤﺎﺌﻲ‬ ‫ﺍﻟﻌﻀﻭﻴﺔ‬ ‫ﻭﺤﺭﺍﺭﺓ ﻋﺎﻟﻴﺔ‬‫‪ 2‬ـ ﺘﻌﺭﻴﻑ ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﺍﻟﺤﻴﻭﻱ ‪ :‬ﻫﻭ ﻤﺤﻔﺯ ﺘﻨﺘﺠﻪ ﺍﻟﻌﻀﻭﻴﺔ ﻭﻴﻌﻤل ﻓﻲ ﺸﺭﻭﻁ ﻤﻼﺌﻤﺔ ﻟﻠﺤﻴﺎﺓ ﻭ ﻴﺅﺜﺭ ﺒﺘﺭﺍﻜﻴﺯ‬ ‫ﻀﻌﻴﻔﺔ‪.‬‬‫‪ 3‬ـ ﺸﺭﻭﻁ ﻋﻤل ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ‪ :‬ﻭﺴﻴﻁ ﺤﻴﻭﻱ ﻴﺘﻤﻴﺯ ﺒﺘﺄﺜﻴﺭﻩ ﺍﻟﻨﻭﻋﻲ ﺍﺘﺠﺎﻩ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ) ﺍﻟﺭﻜﻴﺯﺓ ( ﺍﻟﻤﻌﻴﻨﺔ ﻓﻲ‬ ‫ﺸﺭﻭﻁ ﺤﺭﺍﺭﺓ ﻭ ‪ pH‬ﻤﻼﺌﻤﺔ ﻟﻠﺤﻴﺎﺓ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 2‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﺍﻟﻤﻘﺎﺭﻨﺔ ‪:‬‬ ‫ـ ﻋﻨﺩ ﺍﻟﻁﻔل ﺍﻟﺴﻠﻴﻡ ‪ :‬ﺍﻟﻌﻀﻴﺎﺕ ﺍﻟﻤﺘﻘﻠﺼﺔ ﻭﺍﻀﺤﺔ ﻤﻊ ﻗﻠﺔ ﺍﻟﻐﻠﻴﻜﻭﺠﻴﻥ ﻓﻲ ﺍﻟﻨﺴﻴﺞ ﺍﻟﻌﻀﻠﻲ‪.‬‬ ‫ـ ﻋﻨﺩ ﺍﻟﻁﻔل ﺍﻟﻤﺼﺎﺏ ‪ :‬ﺘﺭﺍﻜﻡ ﺍﻟﻐﻠﻴﻜﻭﺠﻴﻥ ﻓﻲ ﺍﻟﻨﺴﻴﺞ ﺍﻟﻌﻀﻠﻲ ﻤﻊ ﻀﻤﻭﺭ ﺍﻟﻌﻀﻴﺎﺕ ﺍﻟﻤﺘﻘﻠﺼﺔ ‪.‬‬‫‪ 2‬ـ ﺍﻟﺘﻔﺴﻴﺭ ‪ :‬ﻴﺒﻴﻥ ﺍﻟﻔﺤﺹ ﺍﻟﻤﺠﻬﺭﻱ ﺘﺭﺍﻜﻡ ﺍﻟﻐﻠﻴﻜﻭﺠﻴﻥ ﻓﻲ ﺍﻟﺨﻼﻴﺎ ﺍﻟﻌﻀﻠﻴﺔ ﻋﻨﺩ ﺍﻟﻁﻔل ﺍﻟﻤﺼﺎﺏ ﺩﻻﻟﺔ‬ ‫ﻋﻠﻰ ﻋﺩﻡ ﺍﺴﺘﻬﻼﻜﻪ ‪.‬‬‫ﻜﻤﺎ ﺒﻴﻨﺕ ﺍﻟﺘﺤﺎﻟﻴل ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ﺃﻥ ﺘﻔﻜﻴﻙ ﺍﻟﻐﻠﻴﻜﻭﺠﻴﻥ ﻤﺼﺩﺭ ﺍﻟﻁﺎﻗﺔ ﺍﻟﻼﺯﻤﺔ ﻟﻠﺘﻘﻠﺹ ﺍﻟﻌﻀﻠﻲ ﻴﺘﻁﻠﺏ ﺇﻨﺯﻴﻤﺎﺕ‬ ‫ﻨﻭﻋﻴﺔ ‪.‬‬‫ﻭ ﻋﻠﻴﻪ ﻴﻤﻜﻥ ﺘﻔﺴﻴﺭ ﻫﺫﺍ ﺍﻟﺨﻠل ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ﺒﻐﻴﺎﺏ ) ﺃﻭ ﻋﺩﻡ ﻓﻌﺎﻟﻴﺔ ( ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ﺍﻟﻼﺯﻤﺔ ﻟﺘﻔﻜﻴﻙ ﺍﻟﻐﻠﻴﻜﻭﺠﻴﻥ ﺇﻟﻰ‬‫ﺴﻜﺭ ﺍﻟﻌﻨﺏ ‪،‬ﻤﺼﺩﺭ ﺍﻟﻁﺎﻗﺔ ﺍﻟﻼﺯﻤﺔ ﻟﻠﺘﻘﻠﺹ ﺍﻟﻌﻀﻠﻲ ﻤﻤﺎ ﻴﻨﺠﻡ ﻋﻨﻪ ﻏﻴﺎﺏ ﻨﺸﺎﻁ ﺍﻟﻌﻀﻴﺎﺕ ﺍﻟﻤﺘﻘﻠﺼﺔ‬ ‫)ﺍﻟﺤﺭﻜﺔ( ‪.‬‬ ‫‪90‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫‪ 3‬ـ ﺍﻹﺴﺘﺨﻼﺹ ‪ :‬ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻀﺭﻭﺭﻱ ﻟﻠﻨﺸﺎﻁ ﺍﻷﻴﻀﻲ ﻟﻠﻌﻀﻭﻴﺔ ‪.‬‬‫ﺘﺨﻀﻊ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ﻜﺎﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻨﺎﺕ ﺍﻷﺨﺭﻯ ﺇﻟﻰ ﺍﻟﺘﻌﺒﻴﺭ ﺍﻟﻤﻭﺭﺜﻲ ‪ ،‬ﻓﻬﻲ ﻤﺤﻔـﺯﺍﺕ ﻟﻠﻨـﺸﺎﻁﺎﺕ ﺍﻟﺒﻴﻭﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴـﺔ‬ ‫ﺍﻟﻤﺨﺘﻠﻔﺔ ﺍﻟﻀﺭﻭﺭﻴﺔ ﻟﺤﻴﺎﺓ ﺍﻟﺨﻠﻴﺔ ‪.‬‬ ‫ﺍﻹﺸﻜﺎﻟﻴﺔ ﺍﻟﻤﻁﺭﻭﺤﺔ ‪ :‬ﻤﺎ ﻫﻲ ﺍﻟﻌﻼﻗﺔ ﺒﻴﻥ ﺍﻟﺘﺨﺼﺹ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ﻭﺒﻨﻴﺘﻪ ؟‬ ‫ﻜﻴﻑ ﻴﻤﻜﻥ ﻗﻴﺎﺱ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻟﺘﺤﻔﻴﺯﻱ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ؟‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 3‬‬ ‫*ـ ﻭﺼﻑ ﺍﻟﺘﺭﻜﻴﺏ ﺍﻟﺘﺠﺭﻴﺒﻲ )‪ ( ExAO‬ﺍﻟﺫﻱ ﻴﺴﻤﺢ ﺒﻘﻴﺎﺱ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻟﺘﺤﻔﻴﺯﻱ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ‪:‬‬ ‫ﻴﺘﻜﻭﻥ ﺍﻟﺘﺭﻜﻴﺏ ﺍﻟﺘﺠﺭﻴﺒﻲ )ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ (4‬ﻤﻥ‪:‬‬‫‪ 1‬ـ ﺤﺎﺴﻭﺏ ﻤﺯﻭﺩ ﺒﺒﺭﻨﺎﻤﺞ ﺨﺎﺹ ‪ logiciel‬ﻴﺴﻤﺢ ﺒﺤﺴﺎﺏ ﻭﻋﺭﺽ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﻋﻠﻰ ﺸﺎﺸﺔ ﺍﻟﺤﺎﺴﻭﺏ ﻋﻠﻰ‬ ‫ﺸﻜل ﻤﻨﺤﻨﻴﺎﺕ ‪.‬‬‫‪ 2‬ـ ﻤﺴﺒﺎﺭ ﺃﻭ ﻻﻗﻁ ‪ (sonde) capteur‬ﻴﻤﻜﻥ ﺍﻟﻜﺸﻑ ﺒﻪ ﻋﻥ ﻤﺎﺩﺓ ﻤﻌﻴﻨﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﻋﺎﺀ ﻭﻗﻴﺎﺱ ﺘﺭﻜﻴﺯﻫﺎ‬‫ﺒﺼﻭﺭﺓ ﻤﺴﺘﻤﺭﺓ‪ .‬ﻟﺫﻟﻙ ﻴﺨﺘﻠﻑ ﻨﻭﻉ ﺍﻟﻼﻗﻁ ﺤﺴﺏ ﻨﻭﻉ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻤﺭﺍﺩ ﺇﺠﺭﺍﺀﻩ ﻭﻨﻭﻉ ﺍﻟﻤﻭﺍﺩ ﺍﻟﻤﺘﻔﺎﻋﻠﺔ ﺃﻭ‬ ‫ﺍﻟﻨﺎﺘﺠﺔ ﺍﻟﻤﺭﺍﺩ ﻗﻴﺎﺴﻬﺎ‪.‬‬‫ﻗﺩ ﻴﺴﺘﻌﻤل ﻻﻗﻁ ﺁﺨﺭ ﺃﻭ ﻻﻗﻁﻴﻥ ﺃﺤﺩﻫﻤﺎ ﺨﺎﺹ ﺒﺎﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﻭﺍﻵﺨﺭ ﺨﺎﺹ ﺒﺩﺭﺠﺔ ‪ pH‬ﻭﺫﻟﻙ ﻟﻤﺘﺎﺒﻌﺔ ﺘﻐﻴﺭﺍﺘﻬﻤﺎ‬ ‫ﺃﺜﻨﺎﺀ ﺤﺩﻭﺙ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‪.‬‬ ‫‪ 3‬ـ ﻭﺴﺎﺌﻁ ‪ Interfaces‬ﻟﺭﺒﻁ ﺍﻟﻼﻗﻁ ﺃﻭ ﺍﻟﻠﻭﺍﻗﻁ ﺒﺎﻟﺤﺎﺴﻭﺏ‪.‬‬‫‪ 4‬ـ ﻤﻔﺎﻋل ﺤﻴﻭﻱ ‪2 Biocell‬‬ ‫ﻤﻊ ﻤﻠﺤﻘﺎﺘﻪ‪.‬‬ ‫‪ 5‬ـ ﻤﻜﻴﻑ ‪Adaptateur‬‬ ‫‪451‬‬ ‫‪3‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪4‬‬ ‫‪91‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫ﻨﻭﺼل ﺒﻴﻥ ﺍﻟﻤﺴﺎﺒﻴﺭ ﻭﺍﻟﻤﻜﻴﻔﺎﺕ ﺜﻡ ﻨﺘﺒﻊ ﺨﻁﻭﺍﺕ ﺒﺭﺍﻤﺞ ﺍﻟﻤﺤﻜﺎﺓ‬ ‫)‪. ( Logiciel de simulation‬‬‫ﺘﺼﺎﻍ ﺍﻟﺒﺭﻤﺠﺔ ﺘﻠﻘﺎﺌﻴﺎ ﻓﻲ ﺸﻜل ﻗﻴﺎﺱ ﻭﺤﺭﻜﻴﺔ ﻤﻤﺎ ﻴﺴﻤﺢ ﺒﺘﺴﺠﻴل ﻤﻨﺤﻨﻴﺎﺕ ﺘﺴﺘﻐل ﻜﻭﺴﻴﻠﺔ ﻀﺭﻭﺭﻴﺔ ﻟﺘﺤﺩﻴﺩ‬ ‫ﺍﻟﺴﺭﻋﺎﺕ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻭ ﺤﺴﺎﺏ ﺍﻟﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻴﺔ ‪.‬‬‫ﻨﻌﺯل ﻓﻲ ﻜل ﻤﺭﺓ ﺍﻟﻌﺎﻤل ﺍﻟﻤﺭﺍﺩ ﺩﺭﺍﺴﺔ ﺘﺄﺜﻴﺭﻩ ﻋﻠﻰ ﺴﺭﻋﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﺜﻡ ﻨﻐﻴﺭﻩ ﻤﻊ ﺇﺒﻌﺎﺩ ﺍﻟﻌﻭﺍﻤل‬ ‫ﺍﻷﺨﺭﻯ ﺍﻟﻤﺤﺘﻤل ﺘﺄﺜﻴﺭﻫﺎ ﺃﻴﻀﺎ‪.‬‬ ‫* ـ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋل ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ‪:‬‬ ‫½ ♦ ﻴﺘﻤﻴﺯ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻲ ﺒﺤﺭﻜﻴﺘﻪ ) ﻜﻤﻴﺔ ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﻤﺘﻔﺎﻋﻠﺔ ﺃﻭ ﺍﻟﻨﺎﺘﺠﺔ ﺍﻟﻤﺘﺸﻜل ﺨﻼل ﻭﺤﺩﺓ ﺯﻤﻥ (‪.‬‬ ‫♦ ﺘﺴﺭﻉ ﺍﻟﻤﺤﻔﺯﺍﺕ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ﻭﺍﻟﺒﻴﻭﻟﻭﺠﻴﺔ ﻤﻥ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋﻼﺕ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ﻭ ﻫﻲ ﺘﺅﺜﺭ ﺒﺘﺭﺍﻜﻴﺯ ﻀﻌﻴﻔﺔ‪.‬‬‫♦ ﻴﺴﻤﺢ ﺘﺘﺒﻊ ﺘﻐﻴﺭﺍﺕ ﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻲ ﺍﻟﻤﺤﻔﺯﺓ ﺒﻴﻭﻟﻭﺠﻴﺎ ﻭﺍﻟﺨﺎﻀﻌﺔ ﻟﺘﺄﺜﻴﺭ ﺜﺎﺒﺕ ﺤﻴﻭﻱ ﻭﻏﻴﺭ‬ ‫ﺤﻴﻭﻱ ﺒﺎﺴﺘﺨﺭﺍﺝ ﺍﻟﺨﺼﺎﺌﺹ ﺍﻷﺴﺎﺴﻴﺔ ﻟﻠﻤﺤﻔﺯﺍﺕ ﺍﻟﺒﻴﻭﻟﻭﺠﻴﺔ ‪.‬‬‫♦ ﺘﺴﺘﻠﺯﻡ ﺘﻘﻨﻴﺔ ﺍﻟـ ‪ ExAO‬ﺍﺨﺘﻴﺎﺭ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﺫﻱ ﺘﻜﻭﻥ ﻓﻴﻪ ﺍﻟﻨﻭﺍﺘﺞ ﻗﺎﺒﻠﺔ ﻟﻠﻜﺸﻑ ﻭﻟﻠﻘﻴﺎﺱ ﺒﻭﺍﺴﻁﺔ‬ ‫ﻤﺴﺒﺎﺭ ﺨﺎﺹ ) ﻤﺴﺒﺎﺭ ‪( ...O2 - CO2‬‬‫ﻨﺄﺨﺫ ﻜﻤﺜﺎل ﻟﺫﻟﻙ ﺃﻜﺴﺩﺓ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﺒﻭﺍﺴﻁﺔ ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ‪ -‬ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ‪ ،‬ﺤﻴﺙ ﻨﻠﺨﺹ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﺫﻱ ﻴﺘﻡ ﻓﻲ‬ ‫ﺍﻟﺸﺭﻭﻁ ﺍﻟﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ ﺒﺎﻟﻤﻌﺎﺩﻟﺔ ﺍﻟﺘﺎﻟﻴﺔ ‪:‬‬ ‫½ ﻗﻴﺎﺱ ﺍﻟﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﻷﻨﺯﻴﻤﻴﺔ ﻷﻜﺴﺩﺓ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ‪:‬‬ ‫ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ ‪:‬‬ ‫ƒ ﻨﺩﺨل ‪ 10‬ﻤﻠﻲ ﻤﻥ ﻤﺤﻠﻭل ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ )‪ (pH =7‬ﻓﻲ ﺍﻟﻤﻔﺎﻋل ﺍﻟﺤﻴﻭﻱ‬ ‫ƒ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﻭﺴﻁ = ‪ 0 37‬ﻡ‬ ‫ƒ ﻨﻀﻊ ﺍﻹﻟﻜﺘﺭﻭﺩ ﺍﻟﺨﺎﺹ ﺒـ ‪O2‬‬ ‫‪92‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬‫ƒ ﻨﺴﺠل ﺘﻁﻭﺭﺍﺕ ﻨﺴﺒﺔ ﺍﻟـ ‪ O2‬ﻓﻲ ﺍﻟﻤﻔﺎﻋل ﺍﻟﺤﻴﻭﻱ ﻓﻲ ﻏﻴﺎﺏ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﺜﻡ ﺒﻌﺩ ﺤﻘﻥ‪ 0.1‬ﻤﻴﻠﻲ ﻟﺘﺭ ﻤﻥ‬ ‫ﻤﺤﻠﻭل ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ‪ -‬ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ﺒﺘﺭﻜﻴﺯ ‪ 30‬ﻭﺤﺩﺓ ﺇﻋﺘﺒﺎﺭﻴﺔ ‪.‬ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ﻤﻤﺜﻠﺔ ﻓﻲ‬ ‫)ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪. (5‬‬ ‫)ﻤﻠﻎ‪/‬ل(‪O2‬‬‫ﺏ أ ‪10‬‬‫‪8‬‬‫‪6‬‬‫ﺠـ ‪4‬‬‫ﺩ‪2‬‬ ‫ﻫـ‬ ‫‪123 4‬‬ ‫‪5‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ 5‬ﺍﻟﺯﻤﻥ) ﺩ (‪6‬‬‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ﻤﺤﻠﻭل ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ‬ ‫‪ 1‬ـ ﺤﻠل ﻤﻨﺤﻨﻰ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪.( 5‬‬ ‫‪ 2‬ـ ﺍ ـ ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﻤﻌﺎﺭﻓﻙ ‪ ،‬ﻗﺩﻡ ﺘﻔﺴﻴﺭ ﻟﻬﺫﻩ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ ‪.‬‬‫ﺏ ـ ﺍﺴﺘﺨﺭﺝ ﻤﻥ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ﺍﻟﻌﻼﻗﺔ ﺍﻟﻤﻭﺠﻭﺩﺓ ﺒﻴﻥ ﻜﻤﻴﺔ ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﻤﺘﻭﻓﺭﺓ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﻭ ﺴﺭﻋﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪.‬‬‫‪ 3‬ـ ﺘﻌﺭﻑ \" ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ \" ﺒﺎﻟﺴﺭﻋﺔ ) ﺍﻟﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻴﺔ( ﺍﻟﻘﺼﻭﻯ ﺍﻟﻤﺴﺠﻠﺔ ﻓﻲ ﺒﺩﺍﻴﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻋﻨﺩﻤﺎ‬ ‫ﺘﻜﻭﻥ ﻜﻤﻴﺔ ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ ﻤﺭﺘﻔﻌﺔ‪.‬‬‫ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋل‬ ‫ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﻤﻌﺎﺭﻓﻙ ﻓﻲ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺀ ﺤﻭل ﺍﻟﺘﻔﺎﻋﻼﺕ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ‪ ،‬ﺃﺤﺴﺏ‬ ‫ﺍﻟﻤﺩﺭﻭﺱ ) ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪. ( 5‬‬ ‫◄ﺃﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ ‪:‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﺍﻟﺘﺤﻠﻴل‪:‬‬ ‫ﺘﻌﺒﺭ ﺘﻐﻴﺭﺍﺕ ﻨﺴﺒﺔ ﺍﻟـ ‪ O2‬ﻓﻲ ﺍﻟﻤﻔﺎﻋل ﺒﺩﻻﻟﺔ ﺍﻟﺯﻤﻥ ﻋﻥ ﺘﻁﻭﺭ ﺴﺭﻋﺔ )ﺍﻟﺤﺭﻜﻴﺔ( ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ‪.‬‬ ‫ـ ﻗﺒل ﺤﻘﻥ ﺇﻨﺯﻴﻡ‬‫ﺍﻟﻤﺠﺎل )ﺃ ـ ﺏ ( ‪ :‬ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ– ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ‪ ،‬ﻴﻜﻭﻥ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻷﻜﺴﺠﻴﻥ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺜﺎﺒﺕ ﺤﻭﺍﻟﻲ ‪ 9.5‬ﻤﻠﻎ‪/‬ل ﻭﻫﻲ‬ ‫ﺍﻟﻜﻤﻴﺔ ﺍﻟﻤﻭﻓﺭﺓ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁ‪.‬‬ ‫‪93‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫ـ ﺒﻌﺩ ﺤﻘﻥ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ‪:‬‬‫ƒ ﺍﻟﻤﺠﺎل ) ﺏ ـ ﺠـ ( ‪ :‬ﻨﺴﺠل ﺘﻨﺎﻗﺹ ﺴﺭﻴﻊ ﻓﻲ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻷﻜﺴﺠﻴﻥ )ﻤﻴل ﻜﺒﻴﺭ( ﻟﻴﺼل ﺇﻟﻰ ﻗﻴﻤﺔ ﺘﻘﺎﺭﺏ‬ ‫‪ 5‬ﻤﻠﻎ‪/‬ل ﻓﻲ ﺍﻟﺩﻗﻴﻘﺔ ‪.2‬‬‫ƒ ﺍﻟﻤﺠﺎل )ﺠـ ـ ﺩ (‪ :‬ﻨﺴﺠل ﺘﻨﺎﻗﺹ ﻓﻲ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻷﻜﺴﺠﻴﻥ ﺒﺴﺭﻋﺔ ﺍﻗل ﺤﺩﺓ ﺤﻴﺙ ﻴﺼل ﺇﻟﻰ ﻗﻴﻤﺔ ‪2‬‬ ‫ﻤﻠﻎ‪/‬ل ﻤﺎ ﺒﻴﻥ ﺍﻟﺩﻗﻴﻘﺔ ‪ 2‬ﻭ ‪. 3‬‬ ‫ƒ ﺍﻟﻤﺠﺎل ) ﺩ ـ ﻫـ( ‪ :‬ﻴﺘﻭﺍﺼل ﺘﻨﺎﻗﺹ ﺍﻷﻜﺴﺠﻴﻥ ﺒﺒﻁﺀ ﺜﻡ ﻴﺘﻭﻗﻑ ﺒﻌﺩ )ﻫـ( ﻋﻨﺩ ﺘﺭﻜﻴﺯ ‪ 1‬ﻤﻠﻎ ‪ /‬ل ‪.‬‬ ‫‪) O2‬ﻤﻠﻎ‪/‬ل(‬ ‫ﺏ أ ‪10‬‬ ‫‪8‬‬ ‫‪6‬‬ ‫ﺠـ‬ ‫‪4‬‬ ‫ﺩ‪2‬‬ ‫ﻫـ‬ ‫ﺍﻟﺯﻤﻥ) ﺩ (‪1 2 3 4 5 6‬‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ﻤﺤﻠﻭل ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ‬ ‫‪ 2‬ـ ﺃ ـ ﺍﻟﺘﻔﺴﻴﺭ‪:‬‬ ‫ﺜﺒﺎﺕ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻷﻜﺴﺠﻴﻥ ﻗﺒل ﺤﻘﻥ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ) ﻓﻲ ﻏﻴﺎﺏ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ( ﺩﻻﻟﺔ ﻋﻠﻰ ﻋﺩﻡ ﺘﻔﻜﻴﻙ ﺠﺯﻴﺌﺎﺕ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ‪.‬‬ ‫ﻴﻔﺴﺭ ﺘﻨﺎﻗﺹ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻷﻜﺴﺠﻴﻥ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺒﺘﻔﻜﻴﻙ ﺠﺯﻴﺌﺎﺕ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﻓﻲ ﻭﺠﻭﺩ ﺍﻷﻨﺯﻴﻡ ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ‪.‬‬‫ﺏ ـ ﺍﻟﻌﻼﻗﺔ‪ :‬ﺘﺭﺠﻊ ﺍﻟﻜﻤﻴﺔ ﺍﻟﻤﺴﺘﻬﻠﻜﺔ ﻟﺠﺯﻴﺌﺎﺕ ﺍﻟـ‪ O2‬ﺇﻟﻰ ﺴﺭﻋﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺒﻴﻥ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻭ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻓﻬﻲ‬‫ﻗﺼﻭﻯ ﻓﻲ ﺒﺩﺍﻴﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺜﻡ ﺘﺘﻨﺎﻗﺹ ﻓﻴﻤﺎ ﺒﻌﺩ ﺘﺩﺭﻴﺠﻴﺎ ‪ .‬ﻭﻤﻨﻪ ﻴﻤﻜﻥ ﺇﺴﺘﻨﺘﺎﺝ ﺃﻥ ﺴﺭﻋﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻤﺭﺘﺒﻁﺔ ﺒﻜﻤﻴﺔ‬‫ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﻤﺘﻭﻓﺭﺓ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺤﻴﺙ ﺘﻜﻭﻥ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﻗﺼﻭﻯ ﻓﻲ ﺒﺩﺍﻴﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻋﻨﺩ ﺘﻭﻓﺭ ﻜﻤﻴﺔ ﻜﺒﻴﺭﺓ ﻤﻥ ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ‪.‬‬ ‫‪94‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫‪ 3‬ـ ﺤﺴﺎﺏ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻹﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ‪:‬‬ ‫‪) O2‬ﻤﻠﻎ‪/‬ل(‬ ‫أ ‪10‬‬ ‫‪8‬‬ ‫‪6‬‬ ‫‪4‬‬ ‫‪2‬‬ ‫ﺍﻟﺯﻤﻥ) ﺩ (‪1 2 3 4 5 6‬‬‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ﻤﺤﻠﻭل ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ‬‫‪ = Vi‬ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ‬ ‫= ‪Vi = Tg D‬‬ ‫‪'C‬‬ ‫=‬ ‫‪4‬‬ ‫‪=10,5 mg O2 .L-1.mn-1‬‬‫ﺍﻹﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ‬ ‫‪'t‬‬ ‫‪0,38‬‬ ‫‪95‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫ﻓﻲ ﻤﺎﺫﺍ ﻴﺘﻤﺜل ﺍﻟﺘﺨﺼﺹ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ؟‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪ : 4‬ﻴﺘﺩﺨل ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻓﻲ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋﻼﺕ ﺍﻷﻴﻀﻴﺔ ﺍﻟﻤﺘﻌﺩﺩﺓ ﺩﺍﺨل ﺍﻟﺨﻠﻴﺔ‪.‬‬‫ﺘﻠﺨﺹ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪ ( 6‬ﺍﻟﻁﺭﻕ ﺍﻷﻴﻀﻴﺔ ﺍﻟﻤﻤﻜﻨﺔ ﻟﻠﻔﺭﻜﺘﻭﺯ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﻀﻤﻥ ﺨﻠﻭﻱ ﻤﻨﻬﺎ ﺍﻟﺨﻠﻴﺔ ﺍﻟﻜﺒﺩﻴﺔ‪.‬‬ ‫ﻓﺭﻜﺘﻭﺯ‬ ‫ﻓﺭﻜﺘﻭﻜﻴﻨﺎﺯ‬ ‫ﻓﺭﻜﺘﻭﺯ ـ‪1‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺕ‬ ‫ﺃﻟﺩﻭﻻﺯ ﺏ‬ ‫ﻓﺭﻜﺘﻭﺯ ـ‪ 6 - 1‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺕ‬ ‫‪ 10‬ﺃﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ﻤﺨﺘﻠﻔﺔ‬‫ﻓﺭﻜﺘﻭﺯ ﺜﻨﺎﺌﻲ ﺍﻟﻔﻭﺴﻔﺎﺘﺎﺯ‬ ‫ﻓﺭﻜﺘﻭﺯ ـ‪6‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺕ‬ ‫‪ 2‬ﺤﻤﺽ ﺍﻟﺒﻴﺭﻭﻓﻴﻙ ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ﻓﻭﺴﻔﺎﺕ ﺇﻴﺯﻭﻤﻴﺭﺍﺯ‬‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ‪ -6 -‬ﻓﻭﺴﻔﺎﺘﺎﺯ‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ـ‪6‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺕ‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ‬ ‫ﻓﻭﺴﻔﻭﻏﻠﻭﻜﻭﻤﻴﺘﺎﺯ‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ـ‪1‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺕ‬ ‫ﻨﺎﺘﺞ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺠﻴﻥ ﺴﻨﺘﻴﺘﺎﺯ‬‫‪ 1‬ـ ﺤﺩﺩ ﻨﻭﻉ ﺍﻟﺘﻔﻏﺎﻠﻋﻭلﻜ ﺍﻭﻟﺫﺠﻴﻱﻥﻴﺤﻔﺯﻩ ﻜل ﻤﻥ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻓﻭﺴﻔﻭﻏﻠﻭﻜﻭﻤﻴﺘﺎﺯ ﻭ ﺍﻹﺍﻨﻹﺯﻨﻴﻡﺯﻴﻏﻡﻠﻭﻜﻭﺯ‪ -6 -‬ﻓﻭﺴﻔﺎﺘﺎﺯ‪.‬‬ ‫ﺍ‪6‬ﻟ‪9‬ﻭﺜﻴﻘﺔ ‪6‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫‪ 2‬ـ ﻋﻠل ﺇﺫﻥ ﺃﻥ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ﺘﺄﺜﻴﺭ ﻨﻭﻋﻲ ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 5‬‬‫ﻨﻌﻴﺩ ﻨﻔﺱ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ ﻟﻠﻨﺸﺎﻁ ‪ 3‬ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﻤﺤﻠﻭل ﻤﻥ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﺜﻡ ﻨﺴﺘﺒﺩل ﻫﺫﺍ ﺍﻷﺨﻴﺭ ﺒﻤﺤﻠﻭل ﺍﻟﻐﻼﻜﺘﻭﺯ ﺜﻡ‬‫ﺒﻤﺤﻠﻭل ﺍﻟﺴﻜﺭﻭﺯ‪ ،‬ﺍﻟﻤﺤﺎﻟﻴل ﺍﻟﺜﻼﺜﺔ ﺫﺍﺕ ﺘﺭﺍﻜﻴﺯ ﻤﺘﺴﺎﻭﻴﺔ ‪ 2–10 :‬ﻤﻭل ‪ /‬ل ‪ .‬ﻨﻀﻴﻑ ﻟﻠﻭﺴﻁ ﻓﻲ ﺍﻟﺯﻤﻥ ‪30‬‬ ‫ﺜﺎﻨﻴﺔ ﺇﻨﺯﻴﻡ ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ )‪ 15000‬ﻭﺤﺩﺓ ‪/‬ل( ‪.‬‬‫ـ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﻭ ﺍﻟﻐﻼﻜﺘﻭﺯ ﻫﻲ ﺴﻜﺭﻴﺎﺕ ﺒﺴﻴﻁﺔ ﻤﺘﻤﺎﻜﺒﺔ ﻋﻠﻰ ﻤﺴﺘﻭﻯ ﺍﻟﻜﺭﺒﻭﻥ ﺭﻗﻡ ‪ 4‬ﻭ ﻟﻬﺎ ﺼﻴﻐﺔ ﻋﺎﻤﺔ ‪:‬‬ ‫‪ ) C6H12O6‬ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪.( 7‬‬‫ﻴﺅﺜﺭ ﺘﻔﺎﻋل ﺍﻷﻜﺴﺩﺓ ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﺒﺈﻨﺯﻴﻡ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ﻋﻠﻰ ﺫﺭﺓ ﺍﻟﻜﺭﺒﻭﻥ ﺭﻗﻡ‪ 1‬ﻟﻜل ﻤﻥ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﻭ‬ ‫ﺍﻟﻐﻼﻜﺘﻭﺯ‪.‬‬‫ﻭ ﺍﻟﻔﺭﻜﺘﻭﺯ ﻭ ﻟﻪ ﺼﻴﻐﺔ‬ ‫ـ ﺍﻟﺴﻜﺭﻭﺯ ﺴﻜﺭ ﺜﻨﺎﺌﻲ ﻴﺘﻜﻭﻥ ﻤﻥ ﺇﺭﺘﺒﺎﻁ ﺴﻜﺭﻴﻥ ﺒﺴﻴﻁﻴﻥ ﻫﻤﺎﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ‬ ‫ﻋﺎﻤﺔ ‪ ) C12H22O11 :‬ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪. ( 7‬‬ ‫ﺍﻟﺼﻴﻎ ﺍﻟﻤﻔﺼﻠﺔ ﻟﻠﺴﻜﺭﻴﺎﺕ ﺍﻟﻤﺩﺭﻭﺴﺔ‬ ‫ﺴﻜﺭﻭﺯ‬ ‫ﻏﻼﻜﺘﻭﺯ‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ‬ ‫اﻝﻮﺛﻴﻘﺔ ‪7‬‬ ‫‪97‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫ﺍﻟﺘﺴﺠﻴﻼﺕ ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ﻟﻠﻤﺤﺎﻟﻴل ﺍﻟﺜﻼﺜﺔ ﺨﻼل ‪ 5‬ﺩﻗﺎﺌﻕ ﻤﻤﺜﻠﺔ ﺒﺎﻟﻭﺜﻴﻘﺔ)‪(8‬‬ ‫) ﻤﻠﻎ‪/‬ل(‪O2‬‬ ‫) ﻤﻠﻎ‪/‬ل(‪O2‬‬ ‫ﻏﻼﻜﺘﻭﺯ‬ ‫ﺴﻜﺭﻭﺯ‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ‬ ‫ﺍﻟﺯﻤﻥ )ﺩ(‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪8‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﻗﺩﻡ ﺘﺤﻠﻴل ﻤﻘﺎﺭﻥ ﻟﻬﺫﻩ ﺍﻟﺘﺴﺠﻴﻼﺕ ‪.‬‬ ‫‪ 2‬ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﻨﺘﺞ ﻤﻥ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ؟‬ ‫‪ 3‬ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﺨﻠﺹ ﻤﻥ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁﻴﻥ )‪ (4‬ﻭ )‪ (5‬ﻓﻴﻤﺎ ﻴﺨﺹ ﺘﺄﺜﻴﺭ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ؟‬ ‫◄ﺃﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ ‪:‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 4‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﺘﺤﺩﻴﺩ ﻨﻭﻉ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪:‬‬ ‫ƒ ﻴﺤﻔﺯ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻓﻭﺴﻔﻭﻏﻠﻭﻜﻭﻤﻴﺘﺎﺯ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﺘﺎﻟﻲ‪:‬‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯـ ‪ 6‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺕ » ﻏﻠﻭﻜﻭﺯـ ‪1‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺕ‬ ‫ƒ ﻴﺤﻔﺯ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ـ ‪ 6‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺘﺎﺯ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﺘﺎﻟﻲ‪:‬‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯـ ‪ 6‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺕ » ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ‬ ‫‪98‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫‪ 2‬ـ ﺍﻟﺘﻌﻠﻴل ‪:‬‬‫ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻓﻭﺴﻔﻭﻏﻠﻭﻜﻭﻤﻴﺘﺎﺯ ﻫﻭ ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺘﻤﺎﻜﺏ )‪ (isomérase‬ﻋﻤل ﻋﻠﻰ ﺘﺤﻭﻴل ﻤﺠﻤﻭﻋﺔ ﺍﻟﻔﻭﺴﻔﺎﺕ ﻤﻥ ﻤﻜﺎﻥ‬ ‫ﻓﻲ ﺍﻟﺠﺯﻴﺌﺔ ) ﺫﺭﺓ ﺍﻟﻜﺭﺒﻭﻥ ﺭﻗﻡ ‪ ( 6‬ﺇﻟﻰ ﻤﻜﺎﻥ ﺁﺨﺭﻓﻲ ﻨﻔﺱ ﺍﻟﺠﺯﻴﺌﺔ) ﺫﺭﺓ ﺍﻟﻜﺭﺒﻭﻥ ﺭﻗﻡ ‪. ( 1‬‬‫ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ـ ‪ 6‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺘﺎﺯ ﻫﻭ ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺍﻹﻤﺎﻫﺔ )‪ (Hydrolase‬ﻋﻤل ﻋﻠﻰ ﻨﺯﻉ ﻤﺠﻤﻭﻋﺔ ﺍﻟﻔﻭﺴﻔﺎﺕ ﻓﻲ‬ ‫ﻭﺠﻭﺩ ﺍﻟﻤﺎﺀ‪.‬‬‫ﺇﺫﻥ ﻴﺅﺜﺭ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﺎﻥ ﻋﻠﻰ ﻨﻔﺱ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ) ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ـ ‪ 6‬ـ ﻓﻭﺴﻔﺎﺕ( ﺇﻻ ﺃﻥ ﺍﻟﻤﻨﺘﻭﺝ ﻤﺨﺘﻠﻑ ﻭ ﻫﻭ ﻤﺎ‬ ‫ﻴﺒﻴﻥ ﺃﻥ ﻟﻜل ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺘﺄﺜﻴﺭ ﻨﻭﻋﻲ ‪ :‬ﻻ ﻴﺤﻔﺯ ﺇﻻ ﺘﻔﺎﻋل ﻭﺍﺤﺩ ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 5‬‬‫‪ 1‬ـ ﺍﻟﺘﺤﻠﻴل ﺍﻟﻤﻘﺎﺭﻥ ‪ :‬ﺘﺒﻴﻥ ﺍﻟﺘﺴﺠﻴﻼﺕ ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ﺃﻥ ﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﺴﺘﻬﻼﻙ ﺍﻷﻜﺴﺠﻴﻥ ﺘﻜﻭﻥ ﻜﺒﻴﺭﺓ ﻤﻊ‬ ‫ﻤﺤﻠﻭل ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﻭ ﻤﻨﻌﺩﻤﺔ ﺘﻘﺭﻴﺒﺎ ﻤﻊ ﻜل ﻤﻥ ﺍﻟﻐﻼﻜﺘﻭﺯ ﻭ ﺍﻟﺴﻜﺭﻭﺯ‪.‬‬‫‪ 2‬ـ ﺍﻻﺴﺘﻨﺘﺎﺝ‪ :‬ﻴﺘﻤﺜل ﺍﻟﺘﺄﺜﻴﺭ ﺍﻟﻨﻭﻋﻲ ﻹﻨﺯﻴﻡ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ﻓﻲ ﺍﺭﺘﺒﺎﻁﻪ ﺍﻟﻨﻭﻋﻲ‪ :‬ﺒﻤﻌﻨﻰ ﺃﻨﻪ ﻻﻴﺅﺜﺭ ﺇﻻ‬ ‫ﻋﻠﻰ ﻤﺎﺩﺓ ﺘﻔﺎﻋل ﻭﺍﺤﺩﺓ ﻨﻭﻋﻴﺔ ‪.‬‬‫‪ 3‬ـ ﺍﻹﺴﺘﺨﻼﺹ ‪ :‬ﺘﻤﺘﻠﻙ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ﺘﺨﺼﺹ ﻤﺯﺩﻭﺝ ‪ ،‬ﺘﺨﺼﺹ ﻨﻭﻋﻲ ﺒﺎﻟﻨﺴﺒﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻲ ﻭ‬ ‫ﺘﺨﺼﺹ ﻨﻭﻋﻲ ﺒﺎﻟﻨﺴﺒﺔ ﻟﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪.‬‬ ‫ﻜﻴﻑ ﺘﺘﺄﺜﺭ ﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﺒﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ ؟‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 6‬‬ ‫ﺘﺴﺘﻌﻤل ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻜﻘﻴﻤﺔ ﻤﺭﺠﻌﻴﺔ ﻓﻲ ﺩﺭﺍﺴﺔ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ‪.‬‬ ‫* ـ ﻨﻘﻴﺱ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋل ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﺒﺩﻻﻟﺔ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ ‪:‬‬ ‫‪ -‬ﻨﻌﻴﺩ ﻨﻔﺱ ﺍﻟﺘﻘﻨﻴﺔ ﺍﻟﺴﺎﺒﻘﺔ ) ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪ ( 3‬ﻤﻊ ﺘﻐﻴﺭ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ ﻜﻤﺎ ﻴﻠﻲ‪:‬‬‫‪ 1000‬ﻤﻠﻲ ﻤﻭل – ‪ 500‬ﻤﻴﻠﻲ ﻤﻭل ‪ 50 -‬ﻤﻠﻲ ﻤﻭل ‪ 10 -‬ﻤﻠﻲ ﻤﻭل‪ 1 -‬ﻤﻠﻲ ﻤﻭل‪ 00 -‬ﻤﻠﻲ ﻤﻭل‪.‬‬ ‫‪99‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫* ـ ﺘﻤﺜل ﺘﺴﺠﻴﻼﺕ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ (9‬ﺘﻐﻴﺭﺍﺕ ﺍﻟﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻴﺔ ﺒﺘﻐﻴﺭ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‪.‬‬ ‫) ﻤﻠﻎ‪ /‬ل(‪O2‬‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ] ‪ 0‬ﻤﻴﻠﻲ ﻤﻭل [‬‫‪9‬‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ] ‪ 1‬ﻤﻴﻠﻲ ﻤﻭل [‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ] ‪ 10‬ﻤﻴﻠﻲ ﻤﻭل[‬‫‪7‬‬‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ] ‪ 50‬ﻤﻴﻠﻲ ﻤﻭل[ ‪5‬‬‫‪3‬‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ] ‪ 500‬ﻤﻴﻠﻲ ﻤﻭل[‬‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ] ‪ 1000‬ﻤﻴﻠﻲ ﻤﻭل [ ‪1‬‬ ‫ﺍﻟﺯﻤﻥ ) ﺩ ( ‪0.30 1 1.30 2 2.30 3 3.30‬‬ ‫ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ ‪ -‬ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪9‬‬ ‫‪100‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫ـ ﺘﻤﺜل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪ ( 10‬ﺘﻐﻴﺭﺍﺕ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﺒﺩﻻﻟﺔ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﺴاﻟﺴﺭﻋﺮﻋﺔﺔ ﺍاﻹﻹﺑﺒﺘﺘﺪﺩاﺋﺍﻴﺌﻴﺔﺔ‪ )Vi‬ﻤ)ﻣﻴﻴﻠﻠﻲﻲ ﻣﻤﻮﻭلل‪/‬ل‪//‬ﺛﺎل( ‪ /‬ﺜﺎ(‬ ‫‪0,7‬‬ ‫‪100 200 300 400 500 600‬‬ ‫‪700‬‬ ‫‪0,6‬‬ ‫‪0,5‬‬ ‫ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺕﻤﺮﺎاﺩآﻴﺓﺰﺍﻟﻣﺘﺎﻔدﺎةﻋاﻟﺘلﻔﺎ)ﻋﻞﻤﻴ)ﻠﻣﻴﻲﻠﻲﻤﻭﻣﻮلل‪//‬ﻟﺘﺮل( (‬ ‫‪0,4‬‬ ‫‪0,3‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪10‬‬ ‫‪0,2‬‬ ‫‪0,1‬‬ ‫‪0‬‬ ‫‪0‬‬‫ـ ﺘﻤﺜل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ (11‬ﻨﻤﻭﺫﺝ ﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻪ ﺒﺎﻟﺤﺎﺴﻭﺏ ﻹﺭﺘﺒﺎﻁ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﺒﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻭ ﻫﻭ ﻤﺎ ﻴﺴﻤﻰ ﺒﻤﻌﻘﺩ \"‬ ‫ﺇﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل \" ‪.‬‬ ‫‪1‬‬ ‫‪2‬‬‫‪ : 1‬ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ‪ : 2‬ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬ ‫ﻨﻤﻭﺫﺝ ﻟﻤﻌﻘﺩ ﺇﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬ ‫اﻝﻮﺛﻴﻘﺔ ‪11‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﻨﺘﺞ ﻤﻥ ﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ (9‬؟‬ ‫‪ 2‬ـ ﺃ ـ ﺤﻠل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪( 10‬‬ ‫‪101‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫ﺏ ـ ﺒﻴﻥ ﺃﻥ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ﺘﺅﻜﺩ ﺇﺠﺎﺒﺘﻙ ﻓﻲ ﺍﻟﺴﺅﺍل ﺍﻟﺴﺎﺒﻕ )‪(1‬‬ ‫ﺠـ ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﺨﻠﺹ ﻤﻥ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ؟‬‫‪ 3‬ـ ﺒﺎﻻﻋﺘﻤﺎﺩ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ (11‬ﻗﺩﻡ ﺘﻔﺴﻴﺭﺍ ﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ (10‬ﻤﺩﻋﻤﺎ ﺇﺠﺎﺒﺘﻙ ﺒﺭﺴﻡ ﺘﺨﻁﻴﻁﻲ ﺘﻔﺴﻴﺭﻱ‬ ‫ﻴﺤﻤل ﺠﻤﻴﻊ ﺍﻟﺒﻴﺎﻨﺎﺕ ‪.‬‬ ‫◄ﺃﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ ‪:‬‬‫‪ 1‬ـ ﺘﺒﻴﻥ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪ ( 9‬ﺃﻥ ﺯﻴﺎﺩﺓ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ ﻴﺼﺎﺤﺒﻪ ﺯﻴﺎﺩﺓ ﻓﻲ ﺍﺴﺘﻬﻼﻙ ﺍﻷﻜﺴﺠﻴﻥ ﺇﻟﻰ ﻗﻴﻤﺔ ﻗﺼﻭﻯ‬ ‫ﺒﻤﻌﻨﻰ ﺃﻨﻪ ﻜﻠﻤﺎ ﻴﺯﺩﺍﺩ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻟﻤﺎﺩﺓ ﺘﺯﺩﺍﺩ ﺴﺭﻋﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻓﻲ ﺤﺩﻭﺩ ﻤﺠﺎل ﻤﻌﻴﻥ‪.‬‬ ‫‪ 2‬ـ ﺃ ـ ﺍﻟﺘﺤﻠﻴل ‪:‬‬‫ƒ ﺘﻜﻭﻥ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻗﺼﻭﻯ ﻓﻲ ﺒﺩﺍﻴﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل )ﻤﻥ ‪ 0‬ﺇﻟﻰ ﺍﻟﺘﺭﻜﻴﺯ ‪ 100‬ﻤﻠﻲ ﻤﻭل ‪ /‬ل( ﺤﻴﺙ ﺘﺒﻠﻎ‬ ‫ﻗﻴﻤﺔ ﺘﺴﺎﻭﻱ ‪ 0.5‬ﻤﻠﻲ ﻤﻭل‪/‬ل‪ /‬ﺜﺎ‪.‬‬‫ƒ ﺘﺯﺩﺍﺩ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺒﻌﺩ ﺫﻟﻙ ﺒﺒﻁﺀ )ﻓﻲ ﻤﺠﺎل ﺍﻟﺘﺭﻜﻴﺯ ﻤﺎ ﺒﻴﻥ ‪ 100‬ﺇﻟﻰ ‪ 300‬ﻤﻴﻠﻲ ﻤﻭل ‪/‬ل ( ﻟﺘﺒﻠﻎ ﺍﻟﻘﻴﻤﺔ‬ ‫ﺍﻟﻘﺼﻭﻯ ﻋﻨﺩ ﺍﻟﺘﺭﻜﻴﺯ ﺍﻷﻤﺜل ﻟﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺤﻴﺙ ﺘﺼﺒﺢ ﺜﺎﺒﺘﺔ‪.‬‬‫ﺏ ـ ﺘﺅﻜﺩ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ (10‬ﺃﻥ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋل ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﻤﺭﺘﺒﻁﺔ ﺒﺘﺭﻜﻴﺯ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺒﻤﻌﻨﻰ ﺘﺯﺩﺍﺩ‬‫ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺒﺯﻴﺎﺩﺓ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻭﺘﺄﺨﺫ ﻗﻴﻤﺔ ﻗﺼﻭﻯ ﻓﻲ ﻤﺠﺎل ﻤﻌﻴﻥ )ﻓﻲ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺤﺎﻟﺔ ﻋﻨﺩ ﺍﻟﺘﺭﻜﻴﺯ‪ 300‬ﻤﻠﻲ‬ ‫ﻤﻭل‪ /‬ل ( ﻭﺘﺜﺒﺕ ﻋﻨﺩﻫﺎ ﺭﻏﻡ ﺯﻴﺎﺩﺓ ﺘﺭﻜﻴﺯﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪.‬‬ ‫ﺠـ ـ ﺍﻻﺴﺘﺨﻼﺹ ‪:‬‬ ‫ﺘﻭﺠﺩ ﻋﻼﻗﺔ ﺒﻴﻥ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﺍﻟﺒﻴﻭﻟﻭﺠﻲ ﻭ ﺘﺭﻜﻴﺯ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻓﻲ ﻤﺠﺎل ﻤﺤﺩﺩ‪.‬‬‫‪ 3‬ـ ﺍﻟﺘﻔﺴﻴﺭ ‪ :‬ﻴﺘﻡ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺒﺘﺸﻜﻴل ﻤﻌﻘﺩ \"ﺇﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل\"‪ ،‬ﺍﻟﻭﺼﻭل ﺇﻟﻰ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻟﻘﺼﻭﻯ ﻴﺤﺩﺙ ﻋﻨﺩ‬ ‫ﺘﺸﺒﻊ ﺠﻤﻴﻊ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ﺍﻟﻤﻭﺠﻭﺩﺓ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺒﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‪.‬‬ ‫ﺍﻟﺭﺴﻡ ‪:‬‬ ‫ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻟﻘﺼﻭﻯ‬ ‫ﺘﺭﻜﻴﺯ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬ ‫ﺇﻨﺯﻴﻡ‬ ‫ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬‫ﺇﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬ ‫ﻤﻨﺘﻭﺝ‬ ‫‪102‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬‫ﺃﺜﻨﺎﺀ ﺤﺩﻭﺙ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﻴﺸﻜل ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻤﻊ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل \"ﻤﻌﻘﺩ\" ‪ ،‬ﺃﻱ ﺒﻤﻌﻨﻰ ﺇﺭﺘﺒﺎﻁ ﺒﻴﻥ ﺠﺯﻴﺌﺘﻴﻥ ]‬ ‫ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻭ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل [ ‪.‬‬ ‫اﻹﺷﻜﺎﻟﻴﺔ اﻟﻤﻄﺮوﺣﺔ ‪ :‬آﻴﻒ یﺘﻢ هﺬا اﻹرﺗﺒﺎط ؟‬ ‫ﻤﺎ ﻫﻲ ﺍﻟﺨﺼﺎﺌﺹ ﺍﻟﺠﺯﻴﺌﻴﺔ ﺍﻟﺘﻲ ﺘﺴﻤﺢ ﺒﺘﻔﺴﻴﺭ ﺘﺸﻜل ﺍﻟﻤﻌﻘﺩ\" ﺇﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل\" ؟‬ ‫ﺘﻌﺘﺒﺭ ﻤﺭﺤﻠﺔ ﺘﺸﻜل ﺍﻟﻤﻌﻘﺩ \"ﺇﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل\" ﻤﺭﺤﻠﺔ ﻀﺭﻭﺭﻴﺔ ﻟﺤﺩﻭﺙ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‪.‬‬‫ﻴﻬﺩﻑ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁﻴﻥ ‪ 7‬ﻭ ‪ 8‬ﺇﻟﻰ ﺇﻅﻬﺎﺭ ﺍﻟﺨﺼﺎﺌﺹ ﺍﻟﺠﺯﻴﺌﻴﺔ ﻟﻺﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ﺍﻟﻤﺴﺅﻭﻟﺔ ﻋﻥ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻟﺘﺤﻔﻴﺯﻱ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ‪.‬‬‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪ * : 7‬ﺘﻤﺜل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ ( 12‬ﻨﻤﻭﺫﺝ ﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻪ ﺒﺎﻟﺤﺎﺴﻭﺏ ﻴﺒﻴﻥ ﻜﻴﻔﻴﺔ ﺘﺸﻜﻴل ﺍﻟﻤﻌﻘﺩ \" ﺇﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ‬ ‫ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل \" ‪.‬‬ ‫ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ‬ ‫ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬ ‫ﻤﻌﻘﺩ \" ﺇﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل \"‬‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪12‬‬ ‫‪103‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫* ـ ﺘﻤﺜل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ (13‬ﻨﻤﺫﺠﺔ ﺠﺯﻴﺌﻴﺔ ﻟﻠﺘﺤﻔﻴﺯ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﻟﻸﻤﻴﻼﺯ ﺍﻟﺒﻨﻜﺭﻴﺎﺴﻲ‪.‬‬ ‫ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬ ‫ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ‪2‬‬ ‫‪1‬‬ ‫‪43‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ : 4، 3 ، 2 ،1 13‬ﺍﻟﺘﺴﻠﺴل ﺍﻟﺯﻤﻨﻲ ﻟﻠﺘﺤﻔﻴﺯ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ‬ ‫‪ 1‬ـ ﻤﺎ ﻫﻲ ﺍﻟﻤﻌﻠﻭﻤﺔ ﺍﻟﺘﻲ ﺘﻘﺩﻤﻬﺎ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ (12‬ﻓﻴﻤﺎ ﻴﺨﺹ ﻜﻴﻔﻴﺔ ﺘﺸﻜﻴل ﺍﻟﻤﻌﻘﺩ \"ﺇﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل\" ؟‬‫‪ 2‬ـ ﺇﺫﺍ ﻋﻠﻤﺕ ﺃﻥ ﺍﻟﺠﺯﺀ ﺍﻟﻤﺅﻁﺭ ﻤﻥ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪ (12‬ﻴﻁﻠﻕ ﻋﻠﻴﻪ ﺇﺴﻡ \"ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل\" ‪ ،‬ﻗﺩﻡ ﺘﻌﺭﻴﻑ ﻟﻤﻔﻬﻭﻡ‬ ‫ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل ‪.‬‬ ‫‪ 3‬ـ ﺃ ـ ﺤﻠل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪. ( 13‬‬ ‫ﺏ ـ ﻤﺎ ﻫﻲ ﺍﻟﻤﻌﻠﻭﻤﺔ ﺍﻹﻀﺎﻓﻴﺔ ﺍﻟﺘﻲ ﺘﻘﺩﻤﻬﺎ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ﻓﻴﻤﺎ ﻴﺨﺹ ﺍﻟﺘﺤﻔﻴﺯ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ؟‬ ‫‪104‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪ : 8‬ﺘﻤﺜل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ 14‬ـ ﺃ ( ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ﻹﺤﺩﻯ ﺇﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ﺍﻟﻬﻀﻡ‪ :‬ﻜﺭﺒﻭﻜﺴﻲ ﺒﻴﺒﺘﻴﺩﺍﺯ )ﺘﻤﺜﻴل‬ ‫ﻜﺭﻭﻱ(‪.‬‬ ‫‪2‬‬ ‫‪3‬‬‫‪1‬‬ ‫ﻣﻌﻘﺪ إﻧﺰیﻢ ـ ﻣﺎدة اﻝﺘﻔﺎﻋﻞ‬ ‫اﻹﻧﺰیﻢ‬‫‪: 1‬ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ‪ : 2‬ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪ : 3‬ﺍﻻﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺍﻟﺴﺘﺔ ﺍﻟﻤﺸﻜﻠﺔ ﻟﻠﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ 14‬ـ ﺃ‬ ‫ﺘﻤﺜل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ 14‬ـ ﺏ( ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺍﻟﻤﺸﻜﻠﺔ ﻟﻠﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل )ﺘﻤﺜﻴل ﺒﺎﻷﻋﻤﺩﺓ(‬‫ﺘﻴﺭﻭﺯﻴﻥ ‪1 2‬‬ ‫ﺃﺭﺠﻨﻴﻥ‬ ‫‪3‬‬‫‪ :1‬ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ‪ : 2‬ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪ : 3‬ﺫﺭﺓ ﺍﻟﺯﻨﻙ ﺍﻟﺘﻲ ﺘﻤﺜل ﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﺘﺤﻔﻴﺯ‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ 14‬ـ ﺏ‬ ‫‪105‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫‪ 1‬ـ ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﻤﻌﻠﻭﻤﺎﺘﻙ ﻗﺩﻡ ﺘﻌﺭﻴﻔﺎ ﻟﻠﺒﻨﻴﺔ ﺜﻼﺜﻴﺔ ﺍﻷﺒﻌﺎﺩ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ‪.‬‬ ‫‪ 2‬ـ ﺒﺎﺴﺘﻐﻼل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺘﻴﻥ ) ‪ 14‬ﺃ ﻭ ﺏ ( ﻤﺎﺫﺍ ﻴﻤﻜﻨﻙ ﺍﺴﺘﺨﻼﺼﻪ ﻓﻴﻤﺎ ﻴﺨﺹ ‪:‬‬ ‫ـ ﺍﻟﻌﻼﻗﺔ ﺒﻴﻥ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺜﻼﺜﻴﺔ ﺍﻷﺒﻌﺎﺩ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ﻭ ﺘﺨﺼﺼﻪ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ‪.‬‬ ‫ـ ﻨﺸﺎﻁ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل ‪.‬‬ ‫‪ 3‬ـ ﻗﺩ ﺇﺫﻥ ﺘﻌﺭﻴﻑ ﺩﻗﻴﻕ ﻟﻠﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪:9‬‬‫ﺃﺒﺤﺙ ﻓﻲ ﻓﻀﺎﺀﺍﺕ ﺍﻷﻨﺘﺭﻨﻴﺕ ﻋﻥ ﺍﻟﺘﻤﺜﻴل ﺜﻼﺜﻲ ﺍﻷﺒﻌﺎﺩ ﻟﻺﻨﺯﻴﻤﺎﺕ) ﺒﺭﺍﻤﺞ ﻤﺤﺎﻜﺎﺓ ] ‪ ([ rasmol‬ﻭ ﺇﻅﻬﺎﺭ‬ ‫ﺍﻟﻤﻭﺍﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎﻟﺔ ) ﺒﺭﺍﻤﺞ ﻤﺤﺎﻜﺎﺓ ﺍﻟﺘﺤﻔﻴﺯ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ] ‪. ( [enzymo‬‬ ‫◄ﺃﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ‪:‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪:7‬‬‫‪ 1‬ـ ﺍﻟﻤﻌﻠﻭﻤﺔ ‪ :‬ﺘﺸﻜﻴل ﺍﻟﻤﻌﻘﺩ \"ﺇﻨﺯﻴﻡ – ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل\" ﻴﺘﻡ ﻨﺘﻴﺠﺔ ﺘﻜﺎﻤل ﺒﻨﻴﻭﻱ ﺒﻴﻥ ﻤﻭﻗﻊ ﺨﺎﺹ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ )‬ ‫ﺘﺠﻭﻴﻑ ( ﻭﺠﺯﺀ ﻤﺤﺩﺩ ﻤﻥ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪.‬‬‫‪ 2‬ـ ﺘﻌﺭﻴﻑ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل‪ :‬ﻋﺒﺎﺭﺓ ﻋﻥ ﺠﺯﺀ ﻤﺤﺩﺩ ﻤﻥ ﺒﻨﻴﺔ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻴﺠﻌل ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺜﻼﺜﻴﺔ ﺍﻷﺒﻌﺎﺩ ﻤﻜﻤﻠﺔ‬ ‫ﻟﺒﻨﻴﺔ ﺠﺯﺀ ﻤﺤﺩﺩ ﻤﻥ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‪.‬‬‫‪ 3‬ـ ﺃ ـ ﺘﺤﻠﻴل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ :‬ﻴﺒﻴﻥ ﺍﻟﺸﻜل ‪ 1‬ﻤﻥ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ﺒﻨﻴﺔ ﻤﺤﺩﺩﺓ ﻟﻜل ﻤﻥ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻭ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪ ،‬ﻤﺎﺩﺓ‬ ‫ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻗﺭﻴﺒﺔ ﻤﻥ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ‪.‬‬‫ﻴﺒﻴﻥ ﺍﻟﺸﻜل ‪ 2‬ﺘﺸﻜﻴل ﻤﻌﻘﺩ \"ﺃﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل \" ‪ :‬ﺘﺜﺒﻴﺕ ﻫﺫﻩ ﺍﻷﺨﻴﺭﺓ ﻴﺤﻔﺯ ﺍﻷﻨﺯﻴﻡ ﻟﻴﻐﻴﺭ ﺸﻜﻠﻪ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻲ‬ ‫ﻭ ﻴﺼﺒﺢ ﻤﻜﻤﻼ ﻟﺸﻜل ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪ :‬ﺇﻨﻪ ﺍﻟﺘﻜﺎﻤل ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ‪.‬‬ ‫ﻴﺒﻴﻥ ﺍﻟﺸﻜﻠﻴﻥ ‪ 3‬ﻭ ‪ 4‬ﺘﻔﻜﻴﻙ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‪.‬‬‫ﺏ ـ ﺍﻟﻤﻌﻠﻭﻤﺔ ﺍﻹﻀﺎﻓﻴﺔ ‪ :‬ﻴﺘﻁﻠﺏ ﺤﺩﻭﺙ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺘﻐﻴﻴﺭ ﻓﻲ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ﺃﻱ ﺒﻤﻌﻨﻰ ﺃﻥ ﺍﻟﺘﻤﻭﻀﻊ‬ ‫ﺍﻟﻬﻨﺩﺴﻲ ﻟﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻀﺭﻭﺭﻱ ﻟﺤﺩﻭﺙ ﻫﺫﺍ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 8‬‬‫‪ 1‬ـ ﺘﻌﻭﺩ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺜﻼﺜﻴﺔ ﺍﻷﺒﻌﺎﺩ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﻭ ﺒﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﻨﺸﺎﻁﻪ ﺇﻟﻰ ﺍﻟﺭﻭﺍﺒﻁ ﺍﻟﺘﻲ ﺘﻨﺸﺄ ﺒﻴﻥ ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﺤﺩﺩﺓ ﻭ‬ ‫ﻤﺘﻤﻭﻀﻌﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﺍﻟﺒﺒﺘﻴﺩﻴﺔ ﺤﺴﺏ ﺍﻟﺭﺴﺎﻟﺔ ﺍﻟﻭﺭﺍﺜﻴﺔ‪.‬‬ ‫‪106‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬‫‪ 2‬ـ ﺘﺘﻭﻗﻑ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﺜﻼﺜﻴﺔ ﺍﻷﺒﻌﺎﺩ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ﻋﻠﻰ ﺘﻤﻭﻀﻊ ﻓﺭﺍﻏﻲ ﻤﺤﺩﺩ ﻷﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﻌﻴﻨﺔ‪ .‬ﺘﺴﻤﺢ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ‬‫ﺒﺘﺠﻤﻊ ﺃﺤﻤﺎﺽ ﺃﻤﻴﻨﻴﺔ ﻤﻭﺠﻭﺩﺓ ﻓﻲ ﺃﻤﺎﻜﻥ ﻤﺨﺘﻠﻔﺔ ﻤﻥ ﺍﻟﺴﻠﺴﻠﺔ ﻟﺘﺸﻜﻴل ﻤﻭﻗﻊ ﻟﻪ ﺨﺼﺎﺌﺹ ﻫﻨﺩﺴﻴﺔ ﺘﻜﻤل ﺒﻨﻴﺔ‬ ‫ﺍﻟﺠﺯﺀ ﺍﻟﻤﻭﺍﻓﻕ ﻤﻥ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‪.‬‬‫ﺘﺒﻴﻥ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ 14‬ـ ﺏ ( ﺤﺭﻜﺔ ﻤﻭﻀﻌﻴﺔ ﻟﻠﺴﻼﺴل ﺍﻟﺠﺎﻨﺒﻴﺔ ﻟﻠﺤﻤﻀﻴﻥ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﻴﻥ ﺘﻴﺭﻭﺯﻴﻥ ﻭ ﺃﺭﺠﻨﻴﻥ ﻋﻨﺩ‬‫ﺘﺜﺒﻴﺕ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻤﻤﺎ ﻴﺅﺩﻱ ﺇﻟﻰ ﻏﻠﻕ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ) ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ 14‬ـ ﺃ ( ﻭ ﻫﻭ ﻤﺎ ﻴﺒﻴﻥ ﺃﻥ ﺘﺜﺒﻴﺕ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬‫ﻴﺼﺤﺏ ﺒﺤﺭﻜﺔ ﺍﻷﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻟﻠﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل ﻤﺸﻜﻠﺔ ﻋﻨﺩﺌﺫ ﻤﻌﻘﺩ \"ﺇﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل\"‪.‬ﻭ ﻫﻭ ﻤﺎ ﻴﺴﻤﺢ‬ ‫ﺒﺎﻟﺘﺄﺜﻴﺭ ﺍﻟﺘﺤﻔﻴﺯﻱ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ‪.‬‬ ‫‪ 3‬ـ ﺘﻌﺭﻴﻑ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل ‪ :‬ﺠﺯﺀ ﻤﻥ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻟﻪ ﺍﻟﻘﺩﺭﺓ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺘﻌﺭﻑ ﺍﻟﻨﻭﻋﻲ ﻟﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻭ ﺘﺤﻭﻴﻠﻬﺎ‪.‬‬‫ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ﻤﻥ ﻁﺒﻴﻌﺔ ﺒﺭﻭﺘﻴﻨﻴﺔ ‪ ،‬ﻓﻜﻴﻑ ﺘﺅﺜﺭ ﻜل ﻤﻥ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﻭ ‪ pH‬ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋﻼﺕ‬ ‫ﺍﻟﻤﺤﻔﺯﺓ ﺇﻨﺯﻴﻤﻴﺎ ؟‬ ‫ﻜﻴﻑ ﻴﺅﺜﺭ ‪ pH‬ﺍﻟﻭﺴﻁ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﺇﻨﺯﻴﻤﻴﺎ ؟‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪:10‬‬ ‫* ﻨﻌﻴﺩ ﻨﻔﺱ ﺍﻟﺘﺠﺭﺒﺔ ﻟﻠﻨﺸﺎﻁ ‪ 3‬ﻤﻊ ﺘﻐﻴﺭ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﻤﻭﻀﺔ ﺍﻟﻭﺴﻁ‪:‬‬ ‫‪9 =pH ، 5 = pH ، 7 = pH‬‬ ‫ﺘﻤﺜل ﺘﺴﺠﻴﻼﺕ ) ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪ ( 15‬ﺘﻐﻴﺭﺍﺕ ﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﺴﺘﻬﻼﻙ ) ‪( O2‬‬ ‫ﺨﻼل ﺘﻔﺎﻋﻼﺕ ﺃﻜﺴﺩﺓ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﺍﻟﻤﺤﻔﺯﺓ ﺒﺈﻨﺯﻴﻡ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ – ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ﻓﻲ‬ ‫ﺃﻭﺴﺎﻁ ﺘﻔﺎﻋﻠﻴﺔ ﺤﻴﺙ ﺍﻟـ ‪ pH‬ﻤﺘﻐﻴﺭ‪.‬‬ ‫ﺘﺭﻜﻴﺯ ‪ ) O2‬ﻤﻠﻎ ‪ /‬ل (‬‫‪6‬‬‫‪5 9 = pH‬‬‫‪4‬‬‫‪3‬‬ ‫‪5 = pH‬‬‫‪2 7 = pH‬‬‫‪1‬‬ ‫ﺍﻟﺯﻤﻥ ) ﺩﻗﺎﺌﻕ ( ‪1 2 3 4 5‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜ‪7‬ﻴﻘ‪0‬ﺔ‪15 1‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫‪ 1‬ـ ﻗﺎﺭﻥ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ﻓﻲ ﺸﺭﻭﻁ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﻤﻭﻀﺔ ﺍﻟﻤﺩﺭﻭﺴﺔ‪.‬‬ ‫‪ 2‬ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﻨﺘﺞ ؟‬‫‪ 3‬ـ ﺒﺎﻻﻋﺘﻤﺎﺩ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﻤﻌﺎﺭﻑ ﺍﻟﻤﺒﻨﻴﺔ ﻤﻥ ﺨﻼل ﺩﺭﺍﺴﺔ \"ﺍﻟﻌﻼﻗﺔ ﺒﻴﻥ ﺒﻨﻴﺔ ﺍﻟﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﻭ ﻭﻅﻴﻔﺘﻪ \" ‪ ،‬ﻗﺩﻡ ﺘﻔﺴﻴﺭﺍ‬ ‫ﻟﻬﺫﻩ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ‪.‬‬‫ﻜﻴﻑ ﺘﺅﺜﺭ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺴﺭﻋﺔ ﺍﻻﺒﺘﺩﺍﺌﻴﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﺇﻨﺯﻴﻤﻴﺎ ؟‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 11‬‬ ‫* ﻨﻌﻴﺩ ﻨﻔﺱ ﺘﺠﺭﺒﺔ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪ 3‬ﻤﻊ ﺘﻐﻴﻴﺭ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﻭﺴﻁ ‪:‬‬ ‫‪ -‬ﻓﻲ ﺤﺭﺍﺭﺓ ‪ ° 37‬ﻡ ‪ -‬ﻓﻲ ﺤﺭﺍﺭﺓ ‪ 0 5‬ﻡ‬ ‫‪ -‬ﻓﻲ ﺤﺭﺍﺭﺓ ‪ 0 20‬ﻡ ‪ -‬ﻓﻲ ﺤﺭﺍﺭﺓ ‪ 0 70‬ﻡ‬ ‫ﻗﺒل ﺍﻟﺘﺴﺠﻴل ﻴﻭﻀﻊ ﺍﻟﻤﺤﻠﻭل ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﻭﻤﺤﻠﻭل ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ ﻟﻌﺩﺓ ﺩﻗﺎﺌﻕ ﻓﻲ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﻤﺩﺭﻭﺴﺔ ‪.‬‬‫ـ ﺘﻤﺜل ﺘﺴﺠﻴﻼﺕ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ) ‪ ( 16‬ﺘﻐﻴﺭﺍﺕ ﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﺴﺘﻬﻼﻙ ﺍﻟـ ‪ O2‬ﺨﻼل ﺘﻔﺎﻋﻼﺕ ﺃﻜﺴﺩﺓ ﺍﻟﻐﻠﻭﻜﻭﺯ‬ ‫ﺍﻟﻤﺤﻔﺯﺓ ﺒﻭﺍﺴﻁﺔ ﺇﻨﺯﻴﻡ ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ – ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ﻓﻲ ﺃﻭﺴﺎﻁ ﺘﻔﺎﻋﻠﻴﺔ ﺤﻴﺙ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﻤﺘﻐﻴﺭﺓ ‪.‬‬ ‫) ﻤﻠﻎ ‪/‬ل(‪O2‬ﺘﺭﻜﻴﺯ‬‫‪10‬‬ ‫ﻡ‪70°‬‬‫‪8‬‬ ‫ﻡ‪m37 °‬ﻡ‪ 70°‬ﻡ‪5°‬‬‫‪6‬‬‫‪4‬‬ ‫ﻡ‪20°‬‬‫‪2‬‬ ‫ﻡ‪m37 °‬ﻡ‪5°‬‬ ‫ﻡ‪37°‬‬ ‫ﺍﻟﺯﻤﻥ‪3).3‬ﺩ( ‪0.3 1 1.3 2 2.3 3‬‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪16‬‬ ‫‪108‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫* ﺘﻤﺜل ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ )‪ ( 17‬ﺘﺄﺜﻴﺭ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﻤﺭﺘﻔﻌﺔ ﻋﻠﻰ ﺒﻨﻴﺔ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ‪.‬‬‫ﺒﻨﻴﺔ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﺒﻌﺩ ﺘﺄﺜﻴﺭ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ‬ ‫ﺒﻨﻴﺔ ﺇﻨﺯﻴﻡ ﻁﺒﻴﻌﻲ‬ ‫ﻤﺭﺘﻔﻌﺔ‬ ‫ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺔ ‪17‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﻗﺎﺭﻥ ﺍﻟﻨﺘﺎﺌﺞ ﺍﻟﻤﺤﺼل ﻋﻠﻴﻬﺎ ﻓﻲ ﺸﺭﻭﻁ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺍﻟﻤﺩﺭﻭﺴﺔ‪.‬‬ ‫‪ 2‬ـ ﻤﺎﺫﺍ ﺘﺴﺘﻨﺘﺞ ؟‬ ‫‪ 3‬ـ ﺍﺴﺘﺨﺭﺝ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﻤﺜﻠﻰ ﻟﻌﻤل ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ‪.‬‬‫‪ 4‬ـ ﺒﺎﻻﻋﺘﻤﺎﺩ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﻭﺜﻴﻘﺘﻴﻥ )‪ 16‬ﻭ ‪ (17‬ﻓﺴﺭ ﺘﺄﺜﻴﺭ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﻤﺭﺘﻔﻌﺔ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ‪.‬‬‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪ : 12‬ﺒﺎﺴﺘﻌﻤﺎل ﺍﻟﻤﻌﺎﺭﻑ ﺍﻟﻤﺒﻨﻴﺔ ﺤﻭل ﺍﻟﺘﺨﺼﺹ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ﻟﻠﺒﺭﻭﺘﻴﻥ ﻗﺩﻡ ﻓﻲ ﺭﺴﻡ ﺇﺠﻤﺎﻟﻲ ) ﻨﻤﻭﺫﺝ (‬ ‫ﺘﺄﺜﻴﺭ ﻜل ﻤﻥ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﻭ ﺍﻟـ ‪ pH‬ﻋﻠﻰ ﺍﻟﻤﺤﻔﺯﺍﺕ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻴﺔ ﻭ ﺍﻟﻌﻭﺍﻗﺏ ﺍﻟﻤﺘﺭﺘﺒﺔ ﻋﻠﻰ ﺫﻟﻙ ‪.‬‬ ‫◄ﺃﻗﻴﻡ ﺇﺠﺎﺒﺘﻲ ‪:‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 10‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﺍﻟﻤﻘﺎﺭﻨﺔ ‪:‬‬ ‫ﺘﻜﻭﻥ ﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﺒﺈﻨﺯﻴﻡ ﻏﻠﻭﻜﻭﺯـ ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ﻜﺒﻴﺭﺓ ﻓﻲ‬‫‪ ) 7 = pH‬ﻭﺴﻁ ﻤﻌﺘﺩل( ﻤﻘﺎﺭﻨﺔ ﺒﺤﺭﻜﻴﺘﻪ ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁﻴﻥ ﺫﻭ ‪) 5 = pH‬ﻭﺴﻁ ﺤﺎﻤﻀﻲ(ﺃﻭ ‪) 9‬ﻭﺴﻁ ﻗﺎﻋﺩﻱ(‬‫ﺤﻴﺙ ﺘﻜﻭﻥ ﺠﺩ ﻀﻌﻴﻔﺔ ﺃﻭ ﺸﺒﻪ ﻤﻨﻌﺩﻤﺔ‪ ،‬ﺒﻤﻌﻨﻰ ﺘﺘﻨﺎﻗﺹ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺤﺭﻜﻴﺔ ﻋﻨﺩﻤﺎ ﻴﺒﺘﻌﺩ ‪ pH‬ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋﻠﻲ ﻋﻥ‬ ‫‪ pH‬ﺍﻟﻤﻌﺘﺩل‪.‬‬‫‪ 2‬ـ ﺍﻻﺴﺘﻨﺘﺎﺝ‪ :‬ﻟﻜل ﺇﻨﺯﻴﻡ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﻤﻭﻀﺔ ﻤﺜﻠﻰ ﻴﻜﻭﻥ ﻨﺸﺎﻁﻪ ﻋﻨﺩﻫﺎ ﺃﻋﻅﻤﻲ ﻓﻲ ﺸﺭﻭﻁ ‪ pH‬ﻤﺤﺩﺩﺓ‪ ،‬ﻤﻼﺌﻤﺔ‬ ‫ﻟﻠﺤﻴﺎﺓ‪.‬‬ ‫‪109‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫‪ 3‬ـ ﺍﻟﺘﻔﺴﻴﺭ‪:‬‬‫ﺘﺅﺜﺭ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﻤﻭﻀﺔ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺤﺎﻟﺔ ﺍﻟﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ ﻟﻠﻭﻅﺎﺌﻑ ﺍﻟﺠﺎﻨﺒﻴﺔ ﺍﻟﺤﺭﺓ ﻟﻸﺤﻤﺎﺽ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﻓﻲ ﺍﻟﺴﻼﺴل‬ ‫ﺍﻟﺒﻴﺒﺘﻴﺩﻴﺔ ﻭﺒﺎﻷﺨﺹ ﺘﻠﻙ ﺍﻟﻤﻭﺠﻭﺩﺓ ﻋﻠﻰ ﻤﺴﺘﻭﻯ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل ﻜﻤﺎ ﻴﻠﻲ‪:‬‬ ‫ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺍﻟﺤﻤﻀﻲ ﺍﻟﻭﻅﺎﺌﻑ ﺍﻷﻤﻴﻨﻴﺔ ﺘﺜﺒﺕ ‪ H+‬ﻭ ﺘﺼﺒﺢ ﺍﻟﺸﺤﻨﺔ ﺍﻟﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ ﺍﻹﺠﻤﺎﻟﻴﺔ ﻤﻭﺠﺒﺔ ‪.‬‬ ‫ﻓﻲ ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺍﻟﻘﺎﻋﺩﻱ ﺘﻔﻘﺩ ﺍﻟﻭﻅﺎﺌﻑ ﺍﻟﻜﺭﺒﻭﻜﺴﻴﻠﻴﺔ ‪ H+‬ﻭﺘﺼﺒﺢ ﺍﻟﺸﺤﻨﺔ ﺍﻟﻜﻬﺭﺒﺎﺌﻴﺔ ﺍﻹﺠﻤﺎﻟﻴﺔ ﺴﺎﻟﺒﺔ‪.‬‬‫ﻴﺅﺩﻱ ﺘﻐﻴﺭ ﺍﻟﺤﺎﻟﺔ ﺍﻷﻴﻭﻨﻴﺔ ﻟﻠﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل ) ﺒﺎﺒﺘﻌﺎﺩ ‪ pH‬ﺍﻟﻭﺴﻁ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋﻠﻲ ﻋﻥ ﺍﻟـ‪ pH‬ﺍﻷﻤﺜل( ﺇﻟﻰ ﻓﻘﺩ ﺍﻟﺸﻜل‬ ‫ﺍﻟﻤﻤﻴﺯ ﻟﻪ ﻤﻤﺎ ﻴﻌﻴﻕ ﺘﺜﺒﻴﺕ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻭﺒﺎﻟﺘﺎﻟﻲ ﻴﻤﻨﻊ ﺤﺩﻭﺙ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 11‬‬ ‫‪ 1‬ـ ﺍﻟﻤﻘﺎﺭﻨﺔ‪:‬‬‫ـ ﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ ﺒﺈﻨﺯﻴﻡ ﻏﻠﻭﻜﻭﺯ‪ -‬ﺃﻜﺴﻴﺩﺍﺯ ﺘﻜﻭﻥ ﺃﻋﻅﻤﻴﺔ ﻓﻲ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ ﻭﺴﻁ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺘﺴﺎﻭﻱ‬ ‫‪ 0 37‬ﻡ‪.‬‬ ‫ـ ﺘﻘل ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺤﺭﻜﻴﺔ ﻜﻠﻤﺎ ﺍﻨﺨﻔﻀﺕ ﺩﺭﺠﺎﺕ ﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﻭﺴﻁ‪.‬‬ ‫ـ ﻋﻨﺩ ﺭﻓﻊ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﻤﻥ ‪ 0 5‬ﻡ ﺇﻟﻰ ‪ 0 37‬ﻡ ﺘﻌﻭﺩ ﺍﻟﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻴﺔ ﺇﻟﻰ ﻗﻴﻤﺘﻬﺎ ﺍﻟﻘﺼﻭﻯ‪.‬‬ ‫ـ ﻓﻲ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ ﻤﺭﺘﻔﻌﺔ )‪ ° 70‬ﻡ ( ﺘﻜﻭﻥ ﻫﺫﻩ ﺍﻟﺤﺭﻜﻴﺔ ﺸﺒﻪ ﻤﻨﻌﺩﻤﺔ‪.‬‬ ‫ـ ﻋﻨﺩ ﺍﻻﻨﺘﻘﺎل ﻤﻥ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ ‪° 70‬ﻡ ﺇﻟﻰ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ ‪ ° 37‬ﻡ ﺘﺒﻘﻰ ﺍﻟﺤﺭﻜﻴﺔ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻴﺔ ﺸﺒﻪ ﻤﻨﻌﺩﻤﺔ‪.‬‬ ‫‪ 2‬ـ ﺍﻻﺴﺘﻨﺘﺎﺝ ‪ :‬ﻴﺘﻡ ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﻀﻤﻥ ﻤﺠﺎل ﻤﺤﺩﺩ ﻤﻥ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ‬ ‫ﻴﺒﻠﻎ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﺍﻹﻨﺯﻴﻤﻲ ﺴﺭﻋﺔ ﺃﻋﻅﻤﻴﺔ ﻋﻨﺩ ﺩﺭﺠﺔ ﺤﺭﺍﺭﺓ ‪ 0 37‬ﻡ‪.‬‬‫ﻴﺼﺒﺢ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻏﻴﺭ ﻨﺸﻁ ﻭﺘﺘﻨﺎﻗﺹ ﺤﺭﻜﻴﺘﻪ ﻋﻨﺩ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﻤﻨﺨﻔﻀﺔ ﻭﻴﻔﻘﺩ ﺤﺭﻜﻴﺘﻪ ﺘﻤﺎﻤﺎ ﺒﺘﺨﺭﻴﺒﻪ ﻋﻨﺩ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ‬ ‫ﺍﻟﻤﺭﺘﻔﻌﺔ‪.‬‬‫‪ 3‬ـ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﺍﻟﻤﺜﻠﻰ ﻟﻌﻤل ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ = ‪ ° 37‬ﻡ‪ .‬ﻻ ﻴﻜﻭﻥ ﺘﺄﺜﻴﺭ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﺇﻻ ﻓﻲ ﺍﻟﺸﺭﻭﻁ ﺍﻟﻤﻼﺌﻤﺔ ﻟﻠﺤﻴﺎﺓ )‬ ‫‪ ° 37‬ﻡ ﻋﻨﺩ ﺍﻹﻨﺴﺎﻥ (‪.‬‬‫‪ 4‬ـ ﺍﻟﺘﻔﺴﻴﺭ‪ :‬ﻴﺅﺩﻱ ﺍﺭﺘﻔﺎﻉ ﺩﺭﺠﺔ ﺍﻟﺤﺭﺍﺭﺓ ﺇﻟﻰ ﺘﺨﺭﻴﺏ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﺍﻟﺫﻱ ﻴﻔﻘﺩ ﻨﻬﺎﺌﻴﺎ ﺒﻨﻴﺘﻪ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻴﺔ ﻭ ﺒﺎﻟﺘﺎﻟﻲ‬ ‫ﻭﻅﻴﻔﺘﻪ‪.‬‬ ‫‪110‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬‫ﺘﻐﻴﺭ‬ ‫ﺘﻐﻴﺭ ‪pH‬‬ ‫ﺍﻟﻨﺸﺎﻁ ‪: 12‬‬‫ﺩﺭﺍﺠﺔ‬ ‫ﺍﻟﻭﺴﻁ‬‫ﺤﺭﺍﺭﺓ‬ ‫ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬‫ﺍﻟﻭﺴﻁ‬ ‫ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ‬ ‫ﺘﺤﻔﻴﺯ ﺇﻨﺯﻴﻤﻲ ﻏﻴﺭ‬ ‫ﻤﻌﻘﺩ ﺇﻨﺯﻴﻡ ـ‬ ‫ﻤﻤﻜﻥ‬ ‫ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‬ ‫ﺍﻟﻤﻨﺘﻭﺝ‬ ‫ﺘﺤﻔﻴﺯ ﺇﻨﺯﻴﻤﻲ‬ ‫‪111‬‬

‫ﺍﻹﺭﺴﺎل ‪1‬‬ ‫ﻋﻠﻭﻡ ﻁﺒﻴﻌﻴﺔ‬ ‫ﺸﻌﺒﺔ ﻋﻠﻭﻡ ﺘﺠﺭﻴﺒﻴﺔ‬ ‫‪ 3‬ﺜﺎﻨﻭﻱ‬ ‫ﺍﻟﻤﻔﺎﻫﻴﻡ ﺍﻟﻤﺒﻨﻴﺔ‬ ‫ﺘﻌﺭﻴﻑ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ‬‫‪ -‬ﺍﻷﻨﺯﻴﻤﺎﺕ ﻭﺴﺎﺌﻁ ﺤﻴﻭﻴﺔ‪،‬ﺘﺘﻤﻴﺯ ﺒﺘﺄﺜﻴﺭﻫﺎ ﺍﻟﻨﻭﻋﻲ ﺍﺘﺠﺎﻩ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل )ﺭﻜﻴﺯﺓ( ﻤﻌﻴﻨﺔ ﻓﻲ ﺸﺭﻭﻁ ﺩﺭﺠﺔ‬ ‫ﺤﺭﺍﺭﺓ ﻤﻼﺌﻤﺔ ﻟﻠﺤﻴﺎﺓ‪.‬‬ ‫ﺍﻟﻌﻼﻗﺔ ﺒﻴﻥ ﺍﻟﺒﻨﻴﺔ ﻭﻭﻅﻴﻔﺔ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ‬ ‫‪ -1‬اﻟﺘﺨﺼﺺ اﻟﻤﺰدوج ﻟﻺﻧﺰیﻢ‪:‬‬‫ﻴﻤﺘﻠﻙ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﺘﺨﺼﺹ ﻭﻅﻴﻔﻲ ﻤﺯﺩﻭﺝ ‪ ) :‬ﺘﺨﺼﺹ ﻨﻭﻋﻲ ﺒﺎﻟﻨﺴﺒﺔ ﻟﻠﺘﻔﺎﻋل ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻲ ﻭ ﺘﺨﺼﺹ ﻨﻭﻋﻲ‬ ‫ﺒﺎﻟﻨﺴﺒﺔ ﻟﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل(‪.‬‬ ‫‪ -2‬ﺗﺸﻜﻞ ﻡﻌﻘﺪ \" إﻧﺰیﻢ – ﻡﺎدة ﺗﻔﺎﻋﻞ\"‬‫ـ ﻴﺭﺘﻜﺯ ﺍﻟﺘﺨﺼﺹ ﺍﻟﻭﻅﻴﻔﻲ ﻟﻺﻨﺯﻴﻡ ﻋﻠﻰ ﺘﺸﻜل ﻤﻌﻘﺩ ﺃﻨﺯﻴﻡ ـ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‪ ،‬ﻴﻨﺸﺄ ﺃﺜﻨﺎﺀ ﺤﺩﻭﺜﻪ ﺭﺍﺒﻁﺔ‬ ‫ﺍﻨﺘﻘﺎﻟﻴﺔ ﺒﻴﻥ ﺠﺯﺀ ﻤﻥ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻭﻤﻨﻁﻘﺔ ﺨﺎﺼﺔ ﻤﻥ ﺍﻷﻨﺯﻴﻡ ﺘﺩﻋﻰ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل‪.‬‬ ‫ـ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل ‪ :‬ﺠﺯﺀ ﻤﻥ ﺍﻹﻨﺯﻴﻡ ﻟﻪ ﺍﻟﻘﺩﺭﺓ ﻋﻠﻰ ﺍﻟﺘﻌﺭﻑ ﺍﻟﻨﻭﻋﻲ ﻟﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻭ ﺘﺤﻭﻴﻠﻬﺎ‪.‬‬‫ـ ﻴﺤﺩﺙ ﺍﻟﺘﻜﺎﻤل ﺒﻴﻥ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ ﺍﻟﻔﻌﺎل ﻟﻸﻨﺯﻴﻡ ﻭﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻋﻨﺩ ﺘﺜﺒﻴﺕ ﻫﺫﻩ ﺍﻷﺨﻴﺭﺓ ﺍﻟﺘﻲ ﺘﺤﻔﺯ ﺍﻷﻨﺯﻴﻡ ﻟﺘﻐﻴﻴﺭ‬ ‫ﺸﻜﻠﻪ ﺍﻟﻔﺭﺍﻏﻲ ﻓﻴﺼﺒﺢ ﻤﻜﻤﻼ ﻟﺸﻜل ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ‪ :‬ﺇﻨﻪ ﺍﻟﺘﻜﺎﻤل ﺍﻟﻤﺤﻔﺯ‪.‬‬‫ﺇﻥ ﺘﻐﻴﺭ ﺸﻜل ﺍﻷﻨﺯﻴﻡ ﻴﺴﻤﺢ ﺒﺤﺩﻭﺙ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل ﻷﻥ ﺍﻟﻤﺠﻤﻭﻋﺎﺕ ﺍﻟﻜﻴﻤﻴﺎﺌﻴﺔ ﺍﻟﻀﺭﻭﺭﻴﺔ ﻟﺤﺩﻭﺜﻪ ﺘﺼﺒﺢ ﻓﻲ ﺍﻟﻤﻭﻗﻊ‬ ‫ﺍﻟﻤﻨﺎﺴﺏ ﻟﻠﺘﺄﺜﻴﺭ ﻋﻠﻰ ﻤﺎﺩﺓ ﺍﻟﺘﻔﺎﻋل‪.‬‬ ‫‪112‬‬